дзяржаўны дзеяч Рэчы Паспалітай. З 1761 падкаморы надворны, з 1765 прыдворны караля Станіслава Аўгуста Панятоўскага, з 1778 чашнік каронны. У 1784—86 чл.Пастаяннай рады, маршалак Гродзенскага сейма 1793. Выступаў за арыентацыю дзяржавы на Рас. імперыю. За садзейнічанне другому падзелу Рэчы Паспалітай прызначаны маршалкам надворным каронным і атрымаў тытул графа ад прускага караля Фрыдрыха Вільгельма III.
прыродныя высокамалекулярныя арган. рэчывы, малекулы якіх складаюцца з астаткаў амінакіслот. Адзін з асн.хім. кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, гал. адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (структурныя бялкі), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з’яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (запасныя бялкі). Складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма (гл.Антыцелы, Імунаглабуліны, Таксіны), утварэння генет. апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (транспартныя бялкі), скарачэнняў мышцаў, перадачы нерв. імпульсаў і інш.; ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіял. працэсаў маюць бялкі.-гармоны. Сінтэзуюцца бялкі з неарган. рэчываў раслінамі і некат. бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя ўласныя бялкі, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых к-тах. Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкоў падзяляюцца на раслінныя, жывёльныя і бактэрыяльныя, паводле хім. саставу — на простыя (некан’югіраваныя) — пратэіны і складаныя (кан’югіраваныя) — пратэіды. Простыя складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды, складаныя — з простага бялку, злучанага з небялковым арган. ці неарган. кампанентам непептыднай прыроды, т.зв.прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць нуклеапратэіды, фосфапратэіды, глікапратэіды, металапратэіды, гемапратэіды, флавапратэіды, ліпапратэіды і інш. У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі. Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з’яўляецца іх важнейшай характарыстыкай, а таксама мерай харч. каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных буд. блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напр., адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.). Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялку выклікаюць т.зв.малекулярныя хваробы. Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў англ. біяхімік Ф.Сэнгер (1953). Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.
Агульны хім. састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): C — 50—55, O — 21—23, N — 15—18, H — 6—7,5, S — 0,3—2,5, P — 1—2, і інш. Малекулярная маса ад 5 тыс. да 10 млн. Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы. Па форме малекул адрозніваюць бялкі фібрылярныя (ніткападобныя) і глабулярныя (згорнутыя ў кампактную структуру сферычнай формы); па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачах, кіслотах і арган. растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды. Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і к-т). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш. Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці інш. груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз. Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы. Адрозніваюць 4 парадкі (узроўні) структуры бялкоў: першасную (лінейная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў у поліпептыдным ланцугу), другасную (прасторавая, найчасцей спіральная прасторавая канфігурацыя, якую прымае сам поліпептыдны ланцуг), трацічную (трохмерная канфігурацыя, якія ўзнікае ў выніку складвання або закручвання структур другаснага парадку ў больш кампактную глабулярную форму) і чацвярцічную (злучэнне некалькіх частак з трацічнай структурай у адну больш буйную комплексную праз некавалентныя сувязі). Найб. устойлівая першасная структура бялкоў, іншыя лёгка разбураюцца пры павышэнні т-ры, рэзкім змяненні pH асяроддзя і інш. уздзеяннях (дэнатурацыя бялкоў), што вядзе да страты асн.біял. уласцівасцяў. Фарміраванне прасторавай канфігурацыі малекул бялку вызначаецца наяўнасцю ў поліпептыдных ланцугах вадародных, дысульфідных, эфірных і салявых сувязяў, сіл Ван дэр Ваальса і інш. Уласцівасці бялкоў залежаць ад іх хім. будовы і прасторавай арганізацыі (канфармацыі). Наяўнасць некалькіх узроўняў арганізацыі Б. забяспечвае іх вял. разнастайнасць у прыродзе (напр., у клетках бактэрыі Escherichia coli каля 3000 розных бялкоў, у арганізме чалавека больш за 50 000). Кожны від арганізмаў мае ўласцівы толькі яму набор бялкоў, па якім ён можа быць індэнтыфікаваны. Органы і тканкі жывых арганізмаў маюць розную колькасць бялкоў (у % да сырой вагі); 6,5—8,5 у крыві, 7—9 у мозгу, 16—18 у сэрцы, 18—23 у мышцах, 10—20 у насенні злакаў, 20—40 у насенні бабовых, 1—3 у лісці большасці раслін. Па харч. каштоўнасці бялкі падзяляюць на паўнацэнныя (маюць усе амінакіслоты, неабходныя жывёльнаму арганізму для сінтэзу бялкоў сваіх тканак) і непаўнацэнныя (у складзе малекул няма некаторых амінакіслот). Сутачная патрэба дарослага чалавека ў бялках 100—120 г. Арганізм расходуе ўласныя бялкі, калі ў ежы іх менш за норму. Многія прыродныя бялкі і бялковыя ўтварэнні выкарыстоўваюць у прам-сці (напр., для вырабу скуры, шэрсці, натуральнага шоўку, казеіну, пластмасаў і інш.), медыцыне і ветэрынарыі (як лек. сродкі і біястымулятары, напр., інсулін пры цукр. дыябеце, сываратачны альбумін як заменнік крыві, гама-глабулін для прафілактыкі інфекц. захворванняў, бялкі-ферменты для лячэння парушэнняў абмену рэчываў, гідралізатары бялкоў для штучнага жыўлення). Для атрымання пажыўных і кармавых бялкоў выкарыстоўваюць мікрабіял. сінтэз. Вядуцца даследаванні па штучным сінтэзе бялковых малекул (штучна сінтэзаваны фермент рыбануклеаза і інш.). Бялкі — адзін з гал. аб’ектаў даследаванняў біяхіміі, імуналогіі і інш. раздзелаў біял. навукі.
Літ.:
Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ.М., 1987;
Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ.Т. 1—3. М., 1985;
Гершкович А.А. От структуры к синтезу белка. Киев, 1989;
Овчинников Ю.А. Химия жизни: Избр. тр.М., 1990.
У.М.Рашэтнікаў.
Да арт.Бялкі. Малекула бялку міяглабіну: 1 — агульны выгляд; 2 — структурная схема.
назва горных хрыбтоў і вяршынь у Паўд. Сібіры (Алтай, Саяны), якія паднімаюцца вышэй за мяжу лесу і ўкрыты снегам амаль усё лета. Уваходзяць у склад многіх геагр. назваў (напр., Агульскія бялкі).
кармы расліннага і жывёльнага паходжання з вял. колькасцю пратэіну. Асн. крыніца пратэіну для большасці с.-г. жывёл — раслінныя кармы: зялёная трава, сена, збожжа і збожжапрадукты, макуха, шроты і інш. Сярод зялёных кармоў найб. сырога пратэіну ў маладой траве бабовых — у канюшыне, кармавым бобе; багатыя пратэінам таксама зерне бабовых культур (гарох, віка, боб, соя), макуха, шроты, піўныя, пякарскія і кармавыя дрожджы, мясная і рыбная мука, сухая кроў (ад 200 да 600 г на 1 кармавую адзінку).
сукупнасць хім. пераўтварэнняў бялкоў і амінакіслот у жывых арганізмаў; важнейшая частка абмену рэчываў (у спалучэнні з пераўтварэннямі інш. азотазмяшчальных рэчываў утварае сістэму азоцістага абмену). Два ўзаемазвязаныя бакі бялковага абмену ў арганізме — распад (катабалізм) і біясінтэз (анабалізм) бялкоў. Першая стадыя аднаўлення бялкоў — іх гідроліз да амінакіслот пры дапамозе ферментаў катэпсінаў (тканкавых пратэіназаў), што лакалізаваны пераважна ў лізасомах (дзейнічаюць у кіслым асяроддзі). Амінакіслоты ўтвараюцца і пры гідролізе (ператраўленні) харч. бялкоў пад уздзеяннем пратэалітычных ферментаў (пратэазаў) страўнікава-кішачнага тракту (пепсін, трыпсін, хіматрыпсін, эластаза, экзапептыдазы), якія ўсмоктваюцца ў ім і трапляюць у клетку. Толькі такім шляхам паступаюць у арганізм неабходныя яму незаменныя амінакіслоты. У клетках амінакіслоты ўтвараюць амінакіслотны фонд клеткі, выкарыстоўваюцца на сінтэз пептыдаў, бялкоў, пурынаў, пірымідзінаў, гемапратэінаў, вугляводаў, ліпідаў, нізкамалекулярных гармонаў і інш. рэчываў, уступаюць у асн. агульныя рэакцыі абмену: пераамініраванне, дэзамініраванне і дэкарбаксіліраванне.
Пры пераамініраванні (трансмініраванні) α-амінагрупа адшчапляецца ад L.-амінакіслот і пераносіцца ў асноўным на α-вуглярод α-кетаглутаравай кіслаты. Гэта рэакцыя мае асабліва вял. значэнне пры біясінтэзе амінакіслот у раслінах: нітраты і нітрыты, што трапляюць у расліны з глебы, аднаўляюцца з утварэннем аміяку, які звязваецца з α-кетаглутаравай кіслатой; утвараецца глутамінавая кіслата. Амінагрупа гэтай кіслаты ў працэсе рэакцыі пераносіцца на кетакіслоты з утварэннем інш. амінакіслот. Пры дэзамініраванні адбываецца распад амінакіслот з выдзяленнем аміяку. Найб. значэнне ў арганізме жывёл і чалавека мае акісляльнае дэзамініраванне, пры якім утвараецца кетакіслата і аміяк. Утвораныя пры пераамініраванні і акісляльным дэзамініраванні α-кетакіслоты здольныя аднаўляцца з утварэннем амінакіслот, якія ў працэсе катабалізму могуць выкарыстоўвацца на сінтэз глюкозы і ацэтонавых цел. Пры дэкарбаксіліраванні амінакіслот вылучаецца вуглякіслы газ (CO2) і ўтвараюцца аміны, а пры дэкарбаксіліраванні араматычных амінакіслот — біягенныя аміны (трыптамін, сератанін, гістамін, γ-амінамасляная кіслата). Аміяк, што ўтвараецца пры дэзамініраванні амінакіслот і амінаў, таксічны для арганізма. Абясшкоджванне яго адбываецца пры аднаўленчым амініраванні, у рэакцыях сінтэзу глутаміну і аспаргіну, у цыкле сінтэзу мачавіны ў печані (у чалавека, млекакормячых і некат. інш. жывёл) ці мачавой кіслаты (у птушак, рэптылій, насякомых). У чалавека і жывёл мачавіна выдаляецца з арганізма з мачой, часткова ў выглядзе аманійных соляў, у раслін магчыма паўторнае яе ўключэнне ў працэсы сінтэзу бялку. Збалансаваны па паступленні (у т. л. ў складзе незаменных амінакіслот) і выдаленні азоту, бялковы абмен вызначае фарміраванне ў арганізме стану азоцістай раўнавагі, калі патрэба яго ў бялках можа быць мінімальнай (гл.Бялковы мінімум). Рэгулюецца бялковы абмен ў чалавека і жывёл ферментамі, гармонамі пры ўдзеле нерв. сістэмы (гл.Нейрагумаральная рэгуляцыя, Гарманальная рэгуляцыя).
Літ.:
Строев Е.А. Биологическая химия. М., 1986;
Николаев А.Я. Биологическая химия. М., 1989;
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. 2 изд. М., 1990.
найменшая колькасць бялку ў ежы, неабходная для захавання азоцістай раўнавагі ў арганізме. Чалавек і жывёла павінны атрымліваць патрэбную колькасць паўнацэнных (якія маюць усе незаменныя амінакіслоты) бялкоў. Калі іх паступае менш, арганізм траціць уласныя. Пры безбялковым харчаванні 8—10 дзён арганізм выдзяляе 23,2 г бялку ў суткі, што характарызуе распад тканкавых бялкоў (каэфіцыент зношвання). Бялкі арганізма здольныя пастаянна абнаўляцца (за суткі да 400 г). Пра гэта сведчыць стан азоцістага балансу (колькасць азоту, які паступае і выводзіцца з арганізма). Для падтрымкі нармальнага стану здаровага дарослага чалавека (стан азоцістай раўнавагі) неабходна 0,7 г бялку ў дзень на 1 кг вагі цела. Сутачная патрэбнасць бялку ў залежнасці ад умоў фіз. і разумовай працы 80—100 г.
вёска ў Беларусі, у Смаргонскім р-не Гродзенскай вобл. Цэнтр сельсавета і калгаса. За 6 км на ПдЗ ад г. Смаргонь, 227 км ад Гродна, 4 км ад чыг. ст. Смаргонь. 1275 ж., 598 двароў (1995). Базавая школа, клуб, 2 б-кі, камбінат быт. абслугоўвання, аддз. сувязі. Касцёл.
(н. 28.7.1947, г. Савецкая Гавань Хабараўскага краю, Расія),
бел. спартсменка (фехтаванне на рапірах), дзеяч фіз. культуры і спорту. Засл. майстар спорту (1968), засл. дз. фіз. культуры Беларусі (1979), засл. трэнер Беларусі (1994). Канд.пед.н. (1979), праф. (1993). Скончыла Мінскі пед.ін-т (1971). Чэмпіёнка Алімпійскіх гульняў у асабістым (1968) і камандным (1968, 1972, 1976) пяршынствах, прызёр Алімпійскіх гульняў: бронзавы ў асабістым (1976) і сярэбраны ў камандным (1980) заліках. Чэмпіёнка свету ў асабістым (1969) і камандным (1970, 1971, 1974, 1975, 1977—79) пяршынствах, 11-разовая чэмпіёнка Еўропы ў асабістых і камандных спаборніцтвах. Член выканкома Нац. алімпійскага к-та Беларусі (з 1991). Узнагароджана ганаровым прызам Міжнар. алімпійскага к-та «За ідэалы алімпізму ў спорце» (1966) у сувязі з 100-годдзем алімпійскага руху.
БЯЛО́ВА (Антаніна Аляксееўна) (24.12.1924, г. Талдам Маскоўскай вобл. — 24.7.1993),
бел. мастак кіно, жывапісец. Засл. работнік культ. Беларусі (1977). Скончыла Усесаюзны ін-т кінематаграфіі ў Маскве (1951). Працавала ў Маскоўскім вышэйшым маст.-прамысл. вучылішчы, Белдзяржкіно, на камбінаце Бел.тэатр.т-ва. Мастак фільмаў: «Чэмпіён свету», «Палеская легенда» і «Пасеялі дзяўчаты лён» (эскізы касцюмаў). У 1960—70-я г. распрацоўвала нац. сцэнічныя касцюмы для ансамбляў «Песняры», «Харошкі», «Равеснік», «Раніца», «Нёман», «Палескія зоры», «Лявоніха», «Маладосць», для хору Цітовіча. Жывапісныя работы: «На рэпетыцыі» (1958), «Сябры» (1960), «Пачатак вясны» (1961), «Флёксы» (1962).
А.М.Замай.
А.Бялова. Сцэнічныя касцюмы для фальклорных калектываў. 1977.
