простыя глабулярныя бялкі. Раствараюцца ў вадзе, салявых растворах, разбаўленых к-тах і шчолачах. У растворы сульфату амонію (больш за 50%) высольваюцца. Ёсць у сываратцы крыві (сываратачны альбумін), у малацэ (лактальбумін), яечным бялку (авальбумін), у насенні раслін і інш.Асн. рэзервовыя бялкі арганізма, здольныя забяспечваць звязванне і перанос крывёй вітамінаў, гармонаў (напр., з альбумінамі звязана 75—82% кортыкастэроідаў крыві). Выкарыстоўваюцца ў мед., кандытарскай, тэкст. і інш. прам-сці.
Беларуская Энцыклапедыя (1996—2004, правапіс да 2008 г., часткова)
КОРТЫКАСТЭРО́ІДЫ,
гармоны пазваночных, якія выпрацоўваюцца карой наднырачнікаў. Уплываюць на водна-салявы (мінералакартыкоіды), вугляводны і бялковы (глюкакартыкоіды) абмен рэчываў. Па будове стэроіды — вытворныя тэтрацыклічнага вуглевадароду прагнану. Асн. К.: глюкакартыкоіды — гідракартызон (картызол), кортыкастэрон, картызон і мінералакартыкоід — альдастэрон. У крыві К. звязаны з бялкамі плазмы (альбумін і транскарцін). Метабалізуюцца пераважна ў печані, прадукты абмену выводзяцца праз ныркі. Біясінтэз і сакрэцыя К. рэгулююцца адрэнакартыкатропным гармонам (АКТГ). Сакрэцыя АКТГ і К. знаходзіцца пад уплывам навакольнага асяроддзя (напр., стрэс); т.ч. забяспечваецца адаптацыя арганізма да ўмоў існавання. Парушэнні абмену К. прыводзяць да хвароб (напр., Адысонава хвароба, Іцэнка-Кушынга хвароба). Прэпараты К. выкарыстоўваюцца ў медыцыне.
Беларуская Энцыклапедыя (1996—2004, правапіс да 2008 г., часткова)
ВАЛІ́Н (Вал, Val),
α-амінаізаваляр’янавая кіслата, (CH3)2 CHCH(NH2)—COOH, адна з незаменных амінакіслот. Уваходзіць у састаў усіх бялкоў у выглядзе L-ізамера, удзельнічае ў сінтэзе пантатэнавай кіслаты і пеніцыліну. Крышталічнае рэчыва. Добра раствараецца ў вадзе. Будову валіну вызначыў і даказаў штучным сінтэзам ням. біяхімік Э.Фішэр. Колькасць валіну ў бялку ад 4,1 (міяглабін коней) да 8% (сываратачны альбумін чалавека, казеін малака), у асобных выпадках да 13—14% (эластын злучальных тканак). Сутачная патрэбнасць дарослага чалавека ў валіне 1,6 г. Адсутнасць валіну ў ежы вядзе да адмоўнага азоцістага балансу, у выніку затрымліваецца рост, у нерв. сістэме адбываюцца дэгенератыўныя змены. Валін выкарыстоўваюць у вытв-сці граміцыдзіну.
Беларуская Энцыклапедыя (1996—2004, правапіс да 2008 г., часткова)
ГЛАБУЛІ́НЫ (ад лац. globulus шарык),
група глабулярных бялкоў жывёльнага і расліннага паходжання, найб. пашыраных у прыродзе. Раствараюцца ў разбаўленых растворах солей, к-т і шчолачы, слабарастваральныя ў вадзе (акрамя міязіну і некат. інш.). Уваходзяць у састаў раслінных і жывёльных тканак (складаюць амаль палову сываратачных бялкоў крыві, вызначаюць яе буферную ёмістасць). Большасць глабулінаў — простыя бялкі, некат. звязаны з вугляводамі, ліпідамі (асабліва глабуліны плазмы крыві), нуклеінавымі к-тамі (нейраглабулін), ёдам (тырэаглабулін). Вызначаюць імунныя якасці арганізма (антыцела, камплемент), згусанне крыві (пратрамбін, фібрынаген і інш.), удзельнічаюць у пераносе жалеза (трансферын, гаптаглабін), медзі (цэруплазмін), у рэгуляцыі гемапаэзу (эрытрапаэціны) і г.д. Адносіны альбумін/глабулін у плазме крыві маюць дыягнастычнае значэнне (у норме каля 2, пры запаленчых працэсах памяншаецца).
Беларуская Энцыклапедыя (1996—2004, правапіс да 2008 г., часткова)
БЯЛКІ́, пратэіны,
прыродныя высокамалекулярныя арган. рэчывы, малекулы якіх складаюцца з астаткаў амінакіслот. Адзін з асн.хім. кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, гал. адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (структурныя бялкі), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з’яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (запасныя бялкі). Складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма (гл.Антыцелы, Імунаглабуліны, Таксіны), утварэння генет. апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (транспартныя бялкі), скарачэнняў мышцаў, перадачы нерв. імпульсаў і інш.; ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіял. працэсаў маюць бялкі.-гармоны. Сінтэзуюцца бялкі з неарган. рэчываў раслінамі і некат. бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя ўласныя бялкі, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых к-тах. Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкоў падзяляюцца на раслінныя, жывёльныя і бактэрыяльныя, паводле хім. саставу — на простыя (некан’югіраваныя) — пратэіны і складаныя (кан’югіраваныя) — пратэіды. Простыя складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды, складаныя — з простага бялку, злучанага з небялковым арган. ці неарган. кампанентам непептыднай прыроды, т.зв.прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць нуклеапратэіды, фосфапратэіды, глікапратэіды, металапратэіды, гемапратэіды, флавапратэіды, ліпапратэіды і інш. У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі. Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з’яўляецца іх важнейшай характарыстыкай, а таксама мерай харч. каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных буд. блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напр., адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.). Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялку выклікаюць т.зв.малекулярныя хваробы. Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў англ. біяхімік Ф.Сэнгер (1953). Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.
Агульны хім. састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): C — 50—55, O — 21—23, N — 15—18, H — 6—7,5, S — 0,3—2,5, P — 1—2, і інш. Малекулярная маса ад 5 тыс. да 10 млн. Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы. Па форме малекул адрозніваюць бялкі фібрылярныя (ніткападобныя) і глабулярныя (згорнутыя ў кампактную структуру сферычнай формы); па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачах, кіслотах і арган. растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды. Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і к-т). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш. Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці інш. груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз. Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы. Адрозніваюць 4 парадкі (узроўні) структуры бялкоў: першасную (лінейная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў у поліпептыдным ланцугу), другасную (прасторавая, найчасцей спіральная прасторавая канфігурацыя, якую прымае сам поліпептыдны ланцуг), трацічную (трохмерная канфігурацыя, якія ўзнікае ў выніку складвання або закручвання структур другаснага парадку ў больш кампактную глабулярную форму) і чацвярцічную (злучэнне некалькіх частак з трацічнай структурай у адну больш буйную комплексную праз некавалентныя сувязі). Найб. устойлівая першасная структура бялкоў, іншыя лёгка разбураюцца пры павышэнні т-ры, рэзкім змяненні pH асяроддзя і інш. уздзеяннях (дэнатурацыя бялкоў), што вядзе да страты асн.біял. уласцівасцяў. Фарміраванне прасторавай канфігурацыі малекул бялку вызначаецца наяўнасцю ў поліпептыдных ланцугах вадародных, дысульфідных, эфірных і салявых сувязяў, сіл Ван дэр Ваальса і інш. Уласцівасці бялкоў залежаць ад іх хім. будовы і прасторавай арганізацыі (канфармацыі). Наяўнасць некалькіх узроўняў арганізацыі Б. забяспечвае іх вял. разнастайнасць у прыродзе (напр., у клетках бактэрыі Escherichia coli каля 3000 розных бялкоў, у арганізме чалавека больш за 50 000). Кожны від арганізмаў мае ўласцівы толькі яму набор бялкоў, па якім ён можа быць індэнтыфікаваны. Органы і тканкі жывых арганізмаў маюць розную колькасць бялкоў (у % да сырой вагі); 6,5—8,5 у крыві, 7—9 у мозгу, 16—18 у сэрцы, 18—23 у мышцах, 10—20 у насенні злакаў, 20—40 у насенні бабовых, 1—3 у лісці большасці раслін. Па харч. каштоўнасці бялкі падзяляюць на паўнацэнныя (маюць усе амінакіслоты, неабходныя жывёльнаму арганізму для сінтэзу бялкоў сваіх тканак) і непаўнацэнныя (у складзе малекул няма некаторых амінакіслот). Сутачная патрэба дарослага чалавека ў бялках 100—120 г. Арганізм расходуе ўласныя бялкі, калі ў ежы іх менш за норму. Многія прыродныя бялкі і бялковыя ўтварэнні выкарыстоўваюць у прам-сці (напр., для вырабу скуры, шэрсці, натуральнага шоўку, казеіну, пластмасаў і інш.), медыцыне і ветэрынарыі (як лек. сродкі і біястымулятары, напр., інсулін пры цукр. дыябеце, сываратачны альбумін як заменнік крыві, гама-глабулін для прафілактыкі інфекц. захворванняў, бялкі-ферменты для лячэння парушэнняў абмену рэчываў, гідралізатары бялкоў для штучнага жыўлення). Для атрымання пажыўных і кармавых бялкоў выкарыстоўваюць мікрабіял. сінтэз. Вядуцца даследаванні па штучным сінтэзе бялковых малекул (штучна сінтэзаваны фермент рыбануклеаза і інш.). Бялкі — адзін з гал. аб’ектаў даследаванняў біяхіміі, імуналогіі і інш. раздзелаў біял. навукі.
Літ.:
Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ.М., 1987;
Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ.Т. 1—3. М., 1985;
Гершкович А.А. От структуры к синтезу белка. Киев, 1989;
Овчинников Ю.А. Химия жизни: Избр. тр.М., 1990.
У.М.Рашэтнікаў.
Да арт.Бялкі. Малекула бялку міяглабіну: 1 — агульны выгляд; 2 — структурная схема.
