Verbum

ГЛАБУЛІ́НЫ

(ад лац. globulus шарык),

група глабулярных бялкоў жывёльнага і расліннага паходжання, найб. пашыраных у прыродзе. Раствараюцца ў разбаўленых растворах солей, к-т і шчолачы, слабарастваральныя ў вадзе (акрамя міязіну і некат. інш.). Уваходзяць у састаў раслінных і жывёльных тканак (складаюць амаль палову сываратачных бялкоў крыві, вызначаюць яе буферную ёмістасць). Большасць глабулінаў — простыя бялкі, некат. звязаны з вугляводамі, ліпідамі (асабліва глабуліны плазмы крыві), нуклеінавымі к-тамі (нейраглабулін), ёдам (тырэаглабулін). Вызначаюць імунныя якасці арганізма (антыцела, камплемент), згусанне крыві (пратрамбін, фібрынаген і інш.), удзельнічаюць у пераносе жалеза (трансферын, гаптаглабін), медзі (цэруплазмін), у рэгуляцыі гемапаэзу (эрытрапаэціны) і г.д. Адносіны альбумін/глабулін у плазме крыві маюць дыягнастычнае значэнне (у норме каля 2, пры запаленчых працэсах памяншаецца).

т. 5, с. 280

БІЯАРГАНІ́ЧНАЯ ХІ́МІЯ,

галіна арганічнай хіміі, якая вывучае сувязь паміж будовай арган. рэчываў і іх біял. функцыямі. Выкарыстоўвае пераважна метады арган. і фіз. хіміі, таксама фізікі і матэматыкі. У біяарганічнай хіміі даследуюцца біяпалімеры (бялкі, тлушчы, вугляводы, ферменты, нуклеінавыя кіслоты і інш.), нізкамалекулярныя біярэгулятары (вітаміны, гармоны, прастагландзіны, антыбіётыкі, ферамоны і інш.); сінт. біялагічна актыўныя злучэнні, у т. л. лекі, пестыцыды, гербіцыды і інш. Спалучае аналіз хім. структуры, прасторавай будовы арган. злучэння з яго сінтэзам, мадыфікацыяй і вывучэннем хім. дзеяння ў сувязі з біял. функцыямі.

Склалася на мяжы біяхіміі і арган. хіміі, з’явілася лагічным працягам хіміі прыродных злучэнняў. Найб. значныя этапы станаўлення біяарганічнай хіміі: адкрыццё α-спіральнай структуры бялкоў (Л.Полінг), вызначэнне хім. будовы нуклеатыдаў (А.Тод), амінакіслотнай паслядоўнасці інсуліну (Ф.Сенгер), працы па канфармацыйным аналізе біялагічна актыўных злучэнняў (Д.Бартан, У.Прэлаг), поўны хім. сінтэз рэзерпіну, хларафілу, вітаміну B₁₂ (Р.Вудвард). У Расіі і СССР уплыў на развіццё біяарганічнай хіміі зрабілі працы А.М.Бутлерава, М.Дз.Зялінскага, А.Е.Арбузава, У.М.Радыёнава, А.М.Белазерскага, І.М.Назарава, М.А.Праабражэнскага, М.М.Шамякіна, Ю.А.Аўчыннікава і інш. У 1960—70-я г. пачалі выкарыстоўваць у сінтэзе ферменты, напр., для камбінаванага хіміка-энзіматычнага сінтэзу гена (Г.Карана). Энзімалагічныя метады сінтэзу далі магчымасць выбіральна ператвараць прыродныя злучэнні і атрымліваць новыя біялагічна актыўныя пептыды, алігацукрыды, нуклеатыды і нуклеінавыя кіслоты. У 1970—80-я г. інтэнсіўна развіваюцца сінтэз алігануклеатыдаў і генаў, мембраналогія, аналіз структуры складаных бялкоў, сярод якіх трансаміназа, β-галактазідаза, ДНК-залежная РНК-полімераза, γ-глабуліны, інтэрфероны і мембранныя бялкі (адэназінтрыфасфатаза, бактэрыярадапсін, цытахромы P-450); даследуюцца будова і механізм дзеяння нейрапептыдаў — рэгулятараў вышэйшай нерв. дзейнасці. Біяарганічная хімія звязана з практычнай медыцынай і сельскай гаспадаркай (стварэнне імунахім. сродкаў мікрааналізу біялагічна актыўных рэчываў, сінтэз антыбіётыкаў, гармонаў, вітамінаў, стымулятараў росту раслін і рэгулятараў паводзін жывёл і насякомых), біятэхналогіяй, хім. і мікрабіял. прам-сцю. Спалучэнне метадаў біяарганічнай хіміі і геннай інжынерыі дало магчымасць атрымаць інсулін чалавека, інтэрферон, гармон росту чалавека і інш. біялагічна актыўныя злучэнні бялкова-пептыднай прыроды.

На Беларусі развіццё біяарганічнай хіміі пачалося пасля ўтварэння ў 1974 Ін-та біяарган. хіміі АН на чале з А.А.Ахрэмам. Вывучаюцца і даследуюцца: структуры і функцыі бялкоў, ферментаў, нуклеінавых кіслот і нізкамалекулярных біярэгулятараў (стэроідных гармонаў, прастагландзінаў), тонкі арган. сінтэз пестыцыдаў, лек. прэпаратаў і іншых фізіялагічна актыўных біяхім. злучэнняў. Даследаваны: біяхім. ўласцівасці стэроідаў і прастагландзінаў (Ахрэм, Ф.А.Лахвіч, У.А.Хрыпач), стэроідных і бялковых гармонаў (А.А.Стральчонак), нуклеатыдаў і нуклеазідаў (І.А.Міхайлопула), механізмы дзеяння акісляльна-аднаўляльных ферментных сістэм і іх мадэлявання (Дз.І.Мяцеліца, С.А.Усанаў), структура і арганізацыя мембранна-звязаных ферментаў (В.Л.Чашчын), таксама сінтэз новых лек. прэпаратаў на аснове гетэрацыклічных злучэнняў (Л.І.Ухава) і інш.

Літ.:

Овчинников Ю.А. Биоорганическая химия М., 1987;

Дюга Г., Пенни К. Биоорганическая химия: Хим. подходы к механизму действия ферментов: Пер. с англ. М., 1983;

Бендер М., Бергерон Р., Комияма М. Биоорганическая химия ферментативного катализа: Пер. с англ. М., 1987.

Дз.І.Мяцеліца.

т. 3, с. 165

БЯЛКІ́,

пратэіны, прыродныя высокамалекулярныя арган. рэчывы, малекулы якіх складаюцца з астаткаў амінакіслот. Адзін з асн. хім. кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, гал. адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (структурныя бялкі), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з’яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (запасныя бялкі). Складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма (гл. Антыцелы, Імунаглабуліны, Таксіны), утварэння генет. апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (транспартныя бялкі), скарачэнняў мышцаў, перадачы нерв. імпульсаў і інш.; ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіял. працэсаў маюць бялкі.-гармоны. Сінтэзуюцца бялкі з неарган. рэчываў раслінамі і некат. бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя ўласныя бялкі, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых к-тах. Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкоў падзяляюцца на раслінныя, жывёльныя і бактэрыяльныя, паводле хім. саставу — на простыя (некан’югіраваныя) — пратэіны і складаныя (кан’югіраваныя) — пратэіды. Простыя складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды, складаныя — з простага бялку, злучанага з небялковым арган. ці неарган. кампанентам непептыднай прыроды, т.зв. прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць нуклеапратэіды, фосфапратэіды, глікапратэіды, металапратэіды, гемапратэіды, флавапратэіды, ліпапратэіды і інш. У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі. Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з’яўляецца іх важнейшай характарыстыкай, а таксама мерай харч. каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных буд. блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напр., адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.). Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялку выклікаюць т.зв. малекулярныя хваробы. Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў англ. біяхімік Ф.Сэнгер (1953). Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.

Агульны хім. састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): C—50—55, O—21—23, N—15—18, H—6—7,5, S—0,3—2,5, P—1—2, і інш. Малекулярная маса ад 5 тыс. да 10 млн. Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы. Па форме малекул адрозніваюць бялкі фібрылярныя (ніткападобныя) і глабулярныя (згорнутыя ў кампактную структуру сферычнай формы); па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачах, кіслотах і арган. растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды. Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і к-т). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш. Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці інш. груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз. Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы. Адрозніваюць 4 парадкі (узроўні) структуры бялкоў: першасную (лінейная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў у поліпептыдным ланцугу), другасную (прасторавая, найчасцей спіральная прасторавая канфігурацыя, якую прымае сам поліпептыдны ланцуг), трацічную (трохмерная канфігурацыя, якія ўзнікае ў выніку складвання або закручвання структур другаснага парадку ў больш кампактную глабулярную форму) і чацвярцічную (злучэнне некалькіх частак з трацічнай структурай у адну больш буйную комплексную праз некавалентныя сувязі). Найб. устойлівая першасная структура бялкоў, іншыя лёгка разбураюцца пры павышэнні т-ры, рэзкім змяненні pH асяроддзя і інш. уздзеяннях (дэнатурацыя бялкоў), што вядзе да страты асн. біял. уласцівасцяў. Фарміраванне прасторавай канфігурацыі малекул бялку вызначаецца наяўнасцю ў поліпептыдных ланцугах вадародных, дысульфідных, эфірных і салявых сувязяў, сіл Ван дэр Ваальса і інш. Уласцівасці бялкоў залежаць ад іх хім. будовы і прасторавай арганізацыі (канфармацыі). Наяўнасць некалькіх узроўняў арганізацыі Б. забяспечвае іх вял. разнастайнасць у прыродзе (напр., у клетках бактэрыі Escherichia coli каля 3000 розных бялкоў, у арганізме чалавека больш за 50 000). Кожны від арганізмаў мае ўласцівы толькі яму набор бялкоў, па якім ён можа быць індэнтыфікаваны. Органы і тканкі жывых арганізмаў маюць розную колькасць бялкоў (у % да сырой вагі); 6,5—8,5 у крыві, 7—9 у мозгу, 16—18 у сэрцы, 18—23 у мышцах, 10—20 у насенні злакаў, 20—40 у насенні бабовых, 1—3 у лісці большасці раслін. Па харч. каштоўнасці бялкі падзяляюць на паўнацэнныя (маюць усе амінакіслоты, неабходныя жывёльнаму арганізму для сінтэзу бялкоў сваіх тканак) і непаўнацэнныя (у складзе малекул няма некаторых амінакіслот). Сутачная патрэба дарослага чалавека ў бялках 100—120 г. Арганізм расходуе ўласныя бялкі, калі ў ежы іх менш за норму. Многія прыродныя бялкі і бялковыя ўтварэнні выкарыстоўваюць у прам-сці (напр., для вырабу скуры, шэрсці, натуральнага шоўку, казеіну, пластмасаў і інш.), медыцыне і ветэрынарыі (як лек. сродкі і біястымулятары, напр., інсулін пры цукр. дыябеце, сываратачны альбумін як заменнік крыві, гама-глабулін для прафілактыкі інфекц. захворванняў, бялкі-ферменты для лячэння парушэнняў абмену рэчываў, гідралізатары бялкоў для штучнага жыўлення). Для атрымання пажыўных і кармавых бялкоў выкарыстоўваюць мікрабіял. сінтэз. Вядуцца даследаванні па штучным сінтэзе бялковых малекул (штучна сінтэзаваны фермент рыбануклеаза і інш.). Бялкі — адзін з гал. аб’ектаў даследаванняў біяхіміі, імуналогіі і інш. раздзелаў біял. навукі.

Літ.:

Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ. М., 1987;

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 1—3. М., 1985;

Гершкович А.А. От структуры к синтезу белка. Киев, 1989;

Овчинников Ю.А. Химия жизни: Избр. тр. М., 1990.

У.М.Рашэтнікаў.

т. 3, с. 397