ГАРА́ЧАЎ Іван Іванавіч

(н. 1.10.1935, г. Ніжні Ноўгарад, Расія),

бел. вучоны ў галіне заатэхніі. Д-р с.-г. н. (1993). Скончыў Гродзенскі с.-г. ін-т (1959). У 1965—67 працаваў у ім, з 1968 у Бел. НДІ жывёлагадоўлі. Навук. працы па пытаннях кармлення с.-г. жывёлы, вывучэнні нормаў патрэб буйн. раг. жывёлы ў вітамінах і мінер. рэчывах, распрацоўцы рэцэптаў прэміксаў (вітамінна-мінер. дамешкаў) для свіней і буйн. раг. жывёлы, бялкова-вітамінна-мінер. дамешкаў і камбікармоў для высокапрадукцыйных кароў.

Тв.:

Пути решения проблемы белка в животноводстве. Мн., 1981 (у сааўт.);

Кормление высокопродуктивных коров. Мн., 1996 (разам з Богушам П.П., Пілюком М.У.).

т. 5, с. 52

Беларуская Энцыклапедыя (1996—2004, правапіс да 2008 г., часткова)

ГАЛУ́ШКА Васіль Міхайлавіч

(н. 15.5.1936, в. Дамантовічы Капыльскага р-на Мінскай вобл.),

бел. вучоны ў галіне с.-г. навук (тэхналогія кармоў). Чл.-кар. Акадэміі аграрных навук Беларусі (1994), д-р с.-г. н. (1992), праф. (1993). Скончыў Гродзенскі с.-г. ін-т (1960). З 1963 у Бел. НДІ жывёлагадоўлі (адначасова з 1994 у БСГА). Навук. працы па рэцэптуры высокаэфектыўных камбікармоў, бялкова-вітамінна-мінер. дабавак і прэміксаў, рацыянальных нормах кармлення свіней і буйн. раг. жывёлы, ацэнцы пажыўнасці кармоў і павышэнні іх прадукцыйнасці.

Тв.:

Рациональное использование протеина // Пути решения проблемы белка в животноводстве. Мн., 1981;

Питательность кормов: Справ. пособие. Мн,, 1985 (у сааўт.);

Приготовление кормов для свиней. Мн., 1990 (разам з У.Б.Іофе, В.М.Гутманам).

т. 4, с. 474

Беларуская Энцыклапедыя (1996—2004, правапіс да 2008 г., часткова)

БІЯСІ́НТЭЗ

(ад бія... + сінтэз),

утварэнне ў жывых арганізмах складаных арган. рэчываў з больш простых злучэнняў пры ўдзеле ферментаў. Гал. функцыі біясінтэзу — ажыццяўленне актыўнага абмену рэчываў, утварэнне і аднаўленне структурных частак клетак і тканак (гл. Анабалізм), што цесна звязана з адначасовым процілеглым працэсам расшчаплення складаных арган. рэчываў на больш простыя (гл. Катабалізм), якія з’яўляюцца крыніцай «будаўнічага матэрыялу» і энергіі для біясінтэзу. У выніку біясінтэзу павялічваюцца памеры малекул, ускладняецца іх структура і павышаецца энергет. патэнцыял.

Пачатковыя пастаўшчыкі энергіі для біясінтэзу — зялёныя расліны і фотасінтэзавальныя бактэрыі, што акумулююць сонечную энергію (гл. Фотасінтэз), а таксама некаторыя інш. бактэрыі, якія выкарыстоўваюць энергію акіслення неарган. злучэнняў (гл. Хемасінтэз). З дапамогай гэтай энергіі аўтатрофныя і хематрофныя арганізмы здольны сінтэзаваць простыя арган. рэчывы з неарган. (гл. Асіміляцыя). Усе іншыя (гетэратрофныя) арганізмы выкарыстоўваюць гатовыя арган. рэчывы як матэрыял і крыніцу энергіі для свайго біясінтэзу (гл. Акісляльнае фасфарыліраванне). Асн. крыніца энергіі для біясінтэзу — распад макраэргічных злучэнняў, пераважна адэназінтрыфосфарнай кіслаты (гл. Біяэнергетыка). Для біясінтэзу некаторых клетачных кампанентаў патрабуюцца таксама багатыя энергіяй атамы вадароду, донарам якіх з’яўляецца нікацінамідадэніндынуклеатыдфасфат (НАДФ). У ходзе біясінтэзу кожны аднаклетачны арганізм, як і кожная клетка мнагаклетачнага арганізма, самастойна сінтэзуе рэчывы, што складаюць яго. Асноўныя з іх — полінуклеатыды (ДНК і РНК), поліцукрыды і бялкі, малекулы якіх разнастайныя па структуры і найбольш складаныя. Утварэнне палімерных арган. злучэнняў з больш простых манамераў суправаджаецца ў кожным выпадку рэакцыяй дэгідратацыі (вывядзеннем малекул вады з рэагуючых злучэнняў). Палімерызацыя адбываецца або «з галавы», або «з хваста». Калі палімерызацыя ідзе «з галавы», актываваная сувязь знаходзіцца на канцы палімеру, што бесперапынна расце, і павінна рэгенерыраваць пры кожным далучэнні манамеру. У гэтым выпадку кожны манамер прыносіць з сабой актываваную групу, якая будзе выкарыстана ў рэакцыі з наступным манамерам дадзенай паслядоўнасці. Калі палімерызацыя ідзе «з хваста», актывізаваная сувязь, якую нясе з сабой новы манамер, будзе выкарыстана для далучэння гэтага манамеру да палімернага ланцуга. Палімерызацыя полінуклеатыдаў і некаторых простых поліцукрыдаў ідзе «з хваста», бялкоў — «з галавы». Характар біясінтэзу, які адбываецца ў клетцы, вызначаецца спадчыннай інфармацыяй, што «закадзіравана» ў геноме.

Біясінтэз можа быць ажыццёўлены і ў эксперым. умовах. У прам-сці шырока выкарыстоўваецца мікрабіял. сінтэз — біясінтэз мікраарганізмамі біялагічна актыўных рэчываў (вітамінаў, некаторых гармонаў, антыбіётыкаў, амінакіслот, бялкоў і інш.). Многія інш. рэакцыі біясінтэзу ўлічваюцца або выкарыстоўваюцца ў розных галінах біятэхналогіі.

Літ.:

Биосинтез белка и нуклеиновых кислот. М., 1965;

Молекулярная биология клетки: Пер. с англ. Т. 1. 2 изд. М., 1994;

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 2. М., 1985.

А.М.Ведзянееў.

т. 3, с. 177

Беларуская Энцыклапедыя (1996—2004, правапіс да 2008 г., часткова)

БЯЛКІ́,

пратэіны, прыродныя высокамалекулярныя арган. рэчывы, малекулы якіх складаюцца з астаткаў амінакіслот. Адзін з асн. хім. кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, гал. адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (структурныя бялкі), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з’яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (запасныя бялкі). Складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма (гл. Антыцелы, Імунаглабуліны, Таксіны), утварэння генет. апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (транспартныя бялкі), скарачэнняў мышцаў, перадачы нерв. імпульсаў і інш.; ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіял. працэсаў маюць бялкі.-гармоны. Сінтэзуюцца бялкі з неарган. рэчываў раслінамі і некат. бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя ўласныя бялкі, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых к-тах. Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкоў падзяляюцца на раслінныя, жывёльныя і бактэрыяльныя, паводле хім. саставу — на простыя (некан’югіраваныя) — пратэіны і складаныя (кан’югіраваныя) — пратэіды. Простыя складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды, складаныя — з простага бялку, злучанага з небялковым арган. ці неарган. кампанентам непептыднай прыроды, т.зв. прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць нуклеапратэіды, фосфапратэіды, глікапратэіды, металапратэіды, гемапратэіды, флавапратэіды, ліпапратэіды і інш. У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі. Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з’яўляецца іх важнейшай характарыстыкай, а таксама мерай харч. каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных буд. блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напр., адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.). Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялку выклікаюць т.зв. малекулярныя хваробы. Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў англ. біяхімік Ф.Сэнгер (1953). Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.

Агульны хім. састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): C—50—55, O—21—23, N—15—18, H—6—7,5, S—0,3—2,5, P—1—2, і інш. Малекулярная маса ад 5 тыс. да 10 млн. Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы. Па форме малекул адрозніваюць бялкі фібрылярныя (ніткападобныя) і глабулярныя (згорнутыя ў кампактную структуру сферычнай формы); па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачах, кіслотах і арган. растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды. Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і к-т). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш. Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці інш. груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз. Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы. Адрозніваюць 4 парадкі (узроўні) структуры бялкоў: першасную (лінейная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў у поліпептыдным ланцугу), другасную (прасторавая, найчасцей спіральная прасторавая канфігурацыя, якую прымае сам поліпептыдны ланцуг), трацічную (трохмерная канфігурацыя, якія ўзнікае ў выніку складвання або закручвання структур другаснага парадку ў больш кампактную глабулярную форму) і чацвярцічную (злучэнне некалькіх частак з трацічнай структурай у адну больш буйную комплексную праз некавалентныя сувязі). Найб. устойлівая першасная структура бялкоў, іншыя лёгка разбураюцца пры павышэнні т-ры, рэзкім змяненні pH асяроддзя і інш. уздзеяннях (дэнатурацыя бялкоў), што вядзе да страты асн. біял. уласцівасцяў. Фарміраванне прасторавай канфігурацыі малекул бялку вызначаецца наяўнасцю ў поліпептыдных ланцугах вадародных, дысульфідных, эфірных і салявых сувязяў, сіл Ван дэр Ваальса і інш. Уласцівасці бялкоў залежаць ад іх хім. будовы і прасторавай арганізацыі (канфармацыі). Наяўнасць некалькіх узроўняў арганізацыі Б. забяспечвае іх вял. разнастайнасць у прыродзе (напр., у клетках бактэрыі Escherichia coli каля 3000 розных бялкоў, у арганізме чалавека больш за 50 000). Кожны від арганізмаў мае ўласцівы толькі яму набор бялкоў, па якім ён можа быць індэнтыфікаваны. Органы і тканкі жывых арганізмаў маюць розную колькасць бялкоў (у % да сырой вагі); 6,5—8,5 у крыві, 7—9 у мозгу, 16—18 у сэрцы, 18—23 у мышцах, 10—20 у насенні злакаў, 20—40 у насенні бабовых, 1—3 у лісці большасці раслін. Па харч. каштоўнасці бялкі падзяляюць на паўнацэнныя (маюць усе амінакіслоты, неабходныя жывёльнаму арганізму для сінтэзу бялкоў сваіх тканак) і непаўнацэнныя (у складзе малекул няма некаторых амінакіслот). Сутачная патрэба дарослага чалавека ў бялках 100—120 г. Арганізм расходуе ўласныя бялкі, калі ў ежы іх менш за норму. Многія прыродныя бялкі і бялковыя ўтварэнні выкарыстоўваюць у прам-сці (напр., для вырабу скуры, шэрсці, натуральнага шоўку, казеіну, пластмасаў і інш.), медыцыне і ветэрынарыі (як лек. сродкі і біястымулятары, напр., інсулін пры цукр. дыябеце, сываратачны альбумін як заменнік крыві, гама-глабулін для прафілактыкі інфекц. захворванняў, бялкі-ферменты для лячэння парушэнняў абмену рэчываў, гідралізатары бялкоў для штучнага жыўлення). Для атрымання пажыўных і кармавых бялкоў выкарыстоўваюць мікрабіял. сінтэз. Вядуцца даследаванні па штучным сінтэзе бялковых малекул (штучна сінтэзаваны фермент рыбануклеаза і інш.). Бялкі — адзін з гал. аб’ектаў даследаванняў біяхіміі, імуналогіі і інш. раздзелаў біял. навукі.

Літ.:

Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ. М., 1987;

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 1—3. М., 1985;

Гершкович А.А. От структуры к синтезу белка. Киев, 1989;

Овчинников Ю.А. Химия жизни: Избр. тр. М., 1990.

У.М.Рашэтнікаў.

т. 3, с. 397

Беларуская Энцыклапедыя (1996—2004, правапіс да 2008 г., часткова)