Verbum

БРАДЖЭ́ННЕ,

анаэробны ферментатыўны акісляльна-аднаўляльны працэс расшчаплення (катабалізму) арган. рэчываў, што адбываецца ў жывых арганізмах і эксперым. умовах пераважна пад уздзеяннем мікраарганізмаў або вылучаных з іх ферментаў. Зыходным субстратам для браджэння з’яўляюцца гал. ч. вугляводы, арган. к-ты, пурыны і пірымідзіны. Пры браджэнні ў выніку шэрагу спалучаных акісляльна-аднаўляльных рэакцый вызваляецца энергія, неабходная для жыццядзейнасці арганізмаў, і ўтвараюцца хім. злучэнні, што выкарыстоўваюцца імі для біясінтэзу амінакіслот, бялкоў, тлушчаў і інш. «будаўнічых» кампанентаў цела (некаторыя бактэрыі, мікраскапічныя грыбы і прасцейшыя жывуць толькі за кошт энергіі браджэння). Адначасова назапашваюцца канчатковыя прадукты браджэння: у залежнасці ад віду зброджвальнага субстрату і шляхоў яго метабалізму ўтвараюцца спірты (этанол і інш.), карбонавыя к-ты (малочная, алейная і інш.), ацэтон і інш. арган. злучэнні, вуглякіслы газ, у шэрагу выпадкаў — вадарод. Паводле ўтварэння асн. прадуктаў адрозніваюць браджэнне спіртавое, малочнакіслае, масленакіслае, прапіёнавакіслае, ацэтона-бутылавае, ацэтона-этылавае і інш. Характар і інтэнсіўнасць браджэння, колькасныя суадносіны канчатковых прадуктаў, а таксама кірунак залежаць ад асаблівасцяў яго ўзбуджальніка і ўмоў, пры якіх яно адбываецца (pH, ступень аэрацыі, від субстрату і інш.). Найб. вывучана спіртавое браджэнне.

Спіртавое браджэнне адкрыў франц. вучоны Каньяр дэ ла Тур (1836), які вызначыў, што яно звязана з ростам і размнажэннем дражджэй. Хім. ўраўненне спіртавога браджэння — C₆H₁₂O₆∙2C₂H₅OH + 2CO₂ выведзена франц. хімікамі А.​Лавуазье (1789) і Ж.​Гей-Люсакам (1815). Л.​Пастэр (1857) вызначыў, што спіртавое браджэнне выклікаюць толькі жывыя дрожджы ў анаэробных умовах. Ням. хімік Э.​Бухнер (1897) высветліў, што яго могуць ажыццяўляць таксама выцяжкі з дражджэй. Пры т-ры, роўнай або большай за 50 °C, працэс браджэння спыняецца. Вылучаны і ідэнтыфікаваны 11 метабалітаў гэтага працэсу — прамежкавых прадуктаў спіртавога браджэння глюкозы і 11 ферментаў, што паслядоўна каталізуюць усе рэакцыі і спіртавога браджэння (сумарнае ўраўненне якога C₆H₁₂O₆ + 2H₃PO₄ + 2АДФ → 2CH₃CH₂OH + 2CO₂ + 2АТФ). Існуе цесная сувязь паміж браджэннем і дыханнем мікраарганізмаў, раслін і жывёл. У прысутнасці кіслароду спіртавое браджэнне прыгнечваецца ці зусім спыняецца. Працэс ператварэння глюкозы ў жывых арганізмах (гліколіз) падобны да спіртавога браджэння і ідзе з удзелам тых жа ферментаў (адметныя рысы ён набывае на апошніх этапах). Зброджванне вугляводаў (глюкозы, ферментатыўных гідралізатаў крухмалу, кіслотных гідралізатаў драўніны) шырока выкарыстоўваецца ў многіх галінах прам-сці з мэтай атрымання этылавага спірту, гліцэрыну і інш. тэхн. і харч. прадуктаў. На спіртавым браджэнні заснаваны прыгатаванне цеста ў хлеба-пякарнай прам-сці, малочнакіслых прадуктаў, вінаробства і піваварэнне. Малочнакіслае браджэнне бывае гомаферментатыўнае (яго асн. прадукт — малочная к-та; выклікаецца бактэрыямі Streptococcus lactis, S. diacetilactis, Lactobacillus delbrückii) і гетэраферментатыўнае (акрамя малочнай утвараюцца бурштынавая і воцатная к-ты, этанол і інш.; выклікаецца бактэрыяй Escherichia coli — кішачнай палачкай). Малочнакіслае браджэнне выкарыстоўваюць пры вырабе кісламалочных прадуктаў, малочнай к-ты, у хлебапячэнні, квашанні агародніны, сіласаванні кармоў і інш. Масленакіслае браджэнне вугляводаў з утварэннем масленай к-ты ажыццяўляюць многія анаэробныя бактэрыі з роду Clostrobium; выкарыстоўваецца для атрымання масленай к-ты, пры вымочванні валакністых раслін (лёну, канапель, джуту і інш.). Ацэтона-бутылавае браджэнне вугляродаў з утварэннем бутылавага спірту і ацэтону (таксама невял. колькасці вадароду, вуглякіслага газу, воцатнай і масленай к-т і этылавага спірту) выклікае бактэрыя Clostridium acetobutilicum; выкарыстоўваюцца для прамысл. атрымання бутылавага спірту і ацэтону, неабходных для хім. і лакафарбавай прам-сці. Некаторыя бактэрыі з роду Clostridium (гніласныя анаэробы) здольныя зброджваць таксама амінакіслоты бялкоў. Гэты працэс мае вял. значэнне ў кругавароце рэчываў у прыродзе. Прапіёнавакіслае браджэнне вугляводаў з утварэннем вуглякіслага газу, прапіёнавай і воцатнай к-т выклікаюць некалькі відаў бактэрый з роду Propionibacterium. На гэтым працэсе заснавана сыраробства. Ёсць віды браджэння, якія суправаджаюцца і аднаўленчымі працэсамі, напр. зброджванне цукру плесневым грыбам Aspergillus niger, які да 90% засвоенага ім цукру ператварае ў лімонную к-ту, што выкарыстоўваецца ў харч. прам-сці для мікрабіял. сінтэзу лімоннай к-ты. Традыцыйна браджэнне называюць таксама кіслародныя акісляльныя працэсы, напр. воцатнакіслае і глюконавакіслае браджэнне, што ажыццяўляюць аэробныя бактэрыі з роду Acetobacter і некаторыя плесневыя грыбы, якія акісляюць этылавы спірт з утварэннем воцатнай, а глюкозу — глюконавай к-т.

Літ.:

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 2. М., 1985;

Кретович В.Л. Биохимия растений. 2 изд. М., 1986.

А.​М.​Ведзянееў.

т. 3, с. 228

БЯЛКІ́, пратэіны,

прыродныя высокамалекулярныя арган. рэчывы, малекулы якіх складаюцца з астаткаў амінакіслот. Адзін з асн. хім. кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, гал. адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (структурныя бялкі), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з’яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (запасныя бялкі). Складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма (гл. Антыцелы, Імунаглабуліны, Таксіны), утварэння генет. апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (транспартныя бялкі), скарачэнняў мышцаў, перадачы нерв. імпульсаў і інш.; ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіял. працэсаў маюць бялкі.-гармоны. Сінтэзуюцца бялкі з неарган. рэчываў раслінамі і некат. бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя ўласныя бялкі, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых к-тах. Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкоў падзяляюцца на раслінныя, жывёльныя і бактэрыяльныя, паводле хім. саставу — на простыя (некан’югіраваныя) — пратэіны і складаныя (кан’югіраваныя) — пратэіды. Простыя складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды, складаныя — з простага бялку, злучанага з небялковым арган. ці неарган. кампанентам непептыднай прыроды, т.зв. прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць нуклеапратэіды, фосфапратэіды, глікапратэіды, металапратэіды, гемапратэіды, флавапратэіды, ліпапратэіды і інш. У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі. Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з’яўляецца іх важнейшай характарыстыкай, а таксама мерай харч. каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных буд. блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напр., адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.). Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялку выклікаюць т.зв. малекулярныя хваробы. Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў англ. біяхімік Ф.​Сэнгер (1953). Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.

Агульны хім. састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): C — 50—55, O — 21—23, N — 15—18, H — 6—7,5, S — 0,3—2,5, P — 1—2, і інш. Малекулярная маса ад 5 тыс. да 10 млн. Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы. Па форме малекул адрозніваюць бялкі фібрылярныя (ніткападобныя) і глабулярныя (згорнутыя ў кампактную структуру сферычнай формы); па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачах, кіслотах і арган. растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды. Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і к-т). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш. Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці інш. груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз. Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы. Адрозніваюць 4 парадкі (узроўні) структуры бялкоў: першасную (лінейная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў у поліпептыдным ланцугу), другасную (прасторавая, найчасцей спіральная прасторавая канфігурацыя, якую прымае сам поліпептыдны ланцуг), трацічную (трохмерная канфігурацыя, якія ўзнікае ў выніку складвання або закручвання структур другаснага парадку ў больш кампактную глабулярную форму) і чацвярцічную (злучэнне некалькіх частак з трацічнай структурай у адну больш буйную комплексную праз некавалентныя сувязі). Найб. устойлівая першасная структура бялкоў, іншыя лёгка разбураюцца пры павышэнні т-ры, рэзкім змяненні pH асяроддзя і інш. уздзеяннях (дэнатурацыя бялкоў), што вядзе да страты асн. біял. уласцівасцяў. Фарміраванне прасторавай канфігурацыі малекул бялку вызначаецца наяўнасцю ў поліпептыдных ланцугах вадародных, дысульфідных, эфірных і салявых сувязяў, сіл Ван дэр Ваальса і інш. Уласцівасці бялкоў залежаць ад іх хім. будовы і прасторавай арганізацыі (канфармацыі). Наяўнасць некалькіх узроўняў арганізацыі Б. забяспечвае іх вял. разнастайнасць у прыродзе (напр., у клетках бактэрыі Escherichia coli каля 3000 розных бялкоў, у арганізме чалавека больш за 50 000). Кожны від арганізмаў мае ўласцівы толькі яму набор бялкоў, па якім ён можа быць індэнтыфікаваны. Органы і тканкі жывых арганізмаў маюць розную колькасць бялкоў (у % да сырой вагі); 6,5—8,5 у крыві, 7—9 у мозгу, 16—18 у сэрцы, 18—23 у мышцах, 10—20 у насенні злакаў, 20—40 у насенні бабовых, 1—3 у лісці большасці раслін. Па харч. каштоўнасці бялкі падзяляюць на паўнацэнныя (маюць усе амінакіслоты, неабходныя жывёльнаму арганізму для сінтэзу бялкоў сваіх тканак) і непаўнацэнныя (у складзе малекул няма некаторых амінакіслот). Сутачная патрэба дарослага чалавека ў бялках 100—120 г. Арганізм расходуе ўласныя бялкі, калі ў ежы іх менш за норму. Многія прыродныя бялкі і бялковыя ўтварэнні выкарыстоўваюць у прам-сці (напр., для вырабу скуры, шэрсці, натуральнага шоўку, казеіну, пластмасаў і інш.), медыцыне і ветэрынарыі (як лек. сродкі і біястымулятары, напр., інсулін пры цукр. дыябеце, сываратачны альбумін як заменнік крыві, гама-глабулін для прафілактыкі інфекц. захворванняў, бялкі-ферменты для лячэння парушэнняў абмену рэчываў, гідралізатары бялкоў для штучнага жыўлення). Для атрымання пажыўных і кармавых бялкоў выкарыстоўваюць мікрабіял. сінтэз. Вядуцца даследаванні па штучным сінтэзе бялковых малекул (штучна сінтэзаваны фермент рыбануклеаза і інш.). Бялкі — адзін з гал. аб’ектаў даследаванняў біяхіміі, імуналогіі і інш. раздзелаў біял. навукі.

Літ.:

Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ. М., 1987;

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 1—3. М., 1985;

Гершкович А.А. От структуры к синтезу белка. Киев, 1989;

Овчинников Ю.А. Химия жизни: Избр. тр. М., 1990.

У.​М.​Рашэтнікаў.

т. 3, с. 397