Verbum

ГАРЧЫ́ЦА (Sinapis),

род кветкавых раслін сям. капуставых. 10 відаў. Пашыраны пераважна ў Міжземнамор’і, Еўропе, Зах. Азіі і Паўн. Афрыцы. На Беларусі як пустазелле на палях, агародах, каля дарог трапляюцца гарчыца палявая, або дзікая (S. arvensis), і гарчыца белая, або англійская (S. alba). Гарчыцу белую культывуюць як кармавую, алейную і вострапрыпраўную расліну. Гарчыцай таксама называюць некат. віды капусты, марской гарчыцы.

Адна-, рэдка двух- і шматгадовыя травяністыя расліны з прамастойным галінастым сцяблом выш. да 1 м. Лісце суцэльнае ці лірападобна-надрэзанае, чаргаванае, апушанае. Кветкі невялікія, двухполыя, жоўтыя ці белавата-жоўтыя, у доўгіх гронках. Плод — двухстворкавы стручок з доўгім носікам. Вострапрыпраўныя, харч., кармавыя, лек. і меданосныя расліны, некаторыя віды — пустазелле. Насенне мае да 40% тлустага алею, гліказід сінігрын, фермент міразін. З яго робяць харч. гарчычны і эфірны алеі, сталовую гарчыцу, мед. гарчычнікі і інш.

т. 5, с. 73

АПЕРО́Н (ад лац. operare працаваць, дзейнічаць),

участак генетычнага матэрыялу з аднаго, двух і больш счэпленых структурных генаў, якія кадзіруюць бялкі (ферменты), што ажыццяўляюць паслядоўныя этапы біясінтэзу якога-н. метабаліту. У аперон эўкарыёт уваходзіць, як правіла, адзін структурны ген. Рэгулятарныя элементы аперона складаюць таксама праматар (участак малекулы ДНК, з якім спецыфічна звязваецца фермент РНК-палімераза, што ажыццяўляе транскрыпцыю аперона) і аператар (участак ДНК, які нясе функцыю «ўключэння» або «выключэння» структурных генаў і рэгулюе функцыянальную актыўнасць аперона). Канцэпцыя аперона распрацавана франц. вучонымі Ф.​Жакобам і Ж.​Мано (1961) для тлумачэння механізму рэгуляцыі сінтэзу бялку ў бактэрыяльных клетках.

Рэгулятарная функцыя аперона адбываецца на стадыі транскрыпцыі і забяспечвае каардынацыю сінт. працэсаў і адпаведныя рэакцыі клеткі на ўплыў навакольнага асяроддзя. Кантралюе дзейнасць аперона ген-рэгулятар, які можа знаходзіцца ў розных участках храмасомы. Яго прадукт — бялок-рэгулятар — пастаянна сінтэзуецца ў клетцы ў невял. колькасці і здольны ўзаемадзейнічаць з двума рознымі субстратамі, з аператарам і эфектарам (нізкамалекулярным рэчывам). У рэпрэсібельных сістэмах комплекс бялку-рэгулятара з эфектарам набывае роднасць з аператарам і далучаецца да яго, у выніку адбываецца выключэнне генаў, якія кіруюцца гэтым аператарам. У індуцыбельных сістэмах эфектар, які далучаецца да бялку-рэгулятара, вызваляе аператар ад гэтага бялку. Такім чынам, запускаюцца ў работу гены, падпарадкаваныя дадзенаму аператару.

т. 1, с. 425

КЛЕ́ТКА,

элементарная жывая сістэма, асноўная структурна-функцыянальная адзінка жывых арганізмаў (гл. Клетачная тэорыя). Можа існаваць як асобны арганізм (бактэрыі, прасцейшыя, некат. водарасці і грыбы) або ў складзе тканак шматклетачных жывёл, расл ш, грыбоў. Кожная К. складаецца з 2 асн. ч. — цытаплазмы і ядра (эўкарыёты) ці нуклеаіда (пракарыёты), дзе знаходзіцца генет. апарат. Саматычныя К. ўтвараюцца шляхам мітозу, палавыя — меёзу. Шматлікія функцыі К. (абмен рэчываў, раздражняльнасць, рух, дзяленне, самааднаўленне і інш.) выконваюцца спецыялізаванымі ўнутрыклетачнымі структурамі — арганоідамі (напр., сінтэз бялку — на рыбасомах, клетачнае дыханне — на мембранах мітахондрый). У К. бесперапынна падтрымліваецца пэўная канцэнтрацыя іонаў, якая адрозніваецца ад іх канцэнтрацыі ў навакольным асяроддзі. Абалонка К. (клетачная мембрана) у жывёл рухомая, здольная абвалакваць у асяроддзі кроплі з буйнымі малекуламі (пінацытоз) ці вірусы і невял. К. (фагацытоз). Раслінныя К. пакрыты цвёрдай абалонкай з порамі (плазмадэсмамі). Памеры К. — ад 0,1—0,25 мкм (некат. бактэрыі) да 155 мм (яйцо страуса ў шкарлупіне). Найменшая працягласць жыцця К. чалавека 1—2 дні (К. кішэчнага эпітэлію), інш. жывуць на працягу жыцця арганізма (нейроны, валокны шкілетных мышцаў). У арганізме К. адрозніваюцца па велічыні, форме, колькасці арганоідаў, наборы ферментаў, што абумоўлена каапераваннем К. і выкананнем імі спецыялізаваных функцый (напр., узбудлівыя К. — нервовыя, скарачальныя — мышачныя). Многія К. шматфункцыянальныя, напр. К. печані сінтэзуюць бялкі плазмы крыві і жоўць, назапашваюць глікаген і перапрацоўваюць яго ў глюкозу, акісляюць чужародныя рэчывы. Фактары рэгуляцыі ўнутры К. — метабаліты К., іоны, якія ўздзейнічаюць на гены (што прыводзіць да змянення колькасці ферменту) ці на сам фермент (змяняецца яго актыўнасць), і рэгуляцыя паводле прынцыпу адваротнай сувязі (прадукт рэакцыі вызначае яе інтэнсіўнасць). Фактары рэгуляцыі па-за К. — прамыя кантакты паміж К. і змяненне актыўнасці К. нерв. або гумаральнымі сігналамі. Надзейная і дакладная рэгуляцыя працэсаў унутры і па-за К. забяспечвае эвалюцыю арган. свету на Зямлі. Навука, якая вывучае К. — цыталогія.

А.​С.​Леанцюк.

т. 8, с. 331

БЯЛКІ́, пратэіны,

прыродныя высокамалекулярныя арган. рэчывы, малекулы якіх складаюцца з астаткаў амінакіслот. Адзін з асн. хім. кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, гал. адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (структурныя бялкі), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з’яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (запасныя бялкі). Складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма (гл. Антыцелы, Імунаглабуліны, Таксіны), утварэння генет. апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (транспартныя бялкі), скарачэнняў мышцаў, перадачы нерв. імпульсаў і інш.; ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіял. працэсаў маюць бялкі.-гармоны. Сінтэзуюцца бялкі з неарган. рэчываў раслінамі і некат. бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя ўласныя бялкі, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых к-тах. Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкоў падзяляюцца на раслінныя, жывёльныя і бактэрыяльныя, паводле хім. саставу — на простыя (некан’югіраваныя) — пратэіны і складаныя (кан’югіраваныя) — пратэіды. Простыя складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды, складаныя — з простага бялку, злучанага з небялковым арган. ці неарган. кампанентам непептыднай прыроды, т.зв. прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць нуклеапратэіды, фосфапратэіды, глікапратэіды, металапратэіды, гемапратэіды, флавапратэіды, ліпапратэіды і інш. У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі. Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з’яўляецца іх важнейшай характарыстыкай, а таксама мерай харч. каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных буд. блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напр., адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.). Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялку выклікаюць т.зв. малекулярныя хваробы. Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў англ. біяхімік Ф.​Сэнгер (1953). Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.

Агульны хім. састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): C — 50—55, O — 21—23, N — 15—18, H — 6—7,5, S — 0,3—2,5, P — 1—2, і інш. Малекулярная маса ад 5 тыс. да 10 млн. Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы. Па форме малекул адрозніваюць бялкі фібрылярныя (ніткападобныя) і глабулярныя (згорнутыя ў кампактную структуру сферычнай формы); па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачах, кіслотах і арган. растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды. Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і к-т). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш. Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці інш. груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз. Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы. Адрозніваюць 4 парадкі (узроўні) структуры бялкоў: першасную (лінейная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў у поліпептыдным ланцугу), другасную (прасторавая, найчасцей спіральная прасторавая канфігурацыя, якую прымае сам поліпептыдны ланцуг), трацічную (трохмерная канфігурацыя, якія ўзнікае ў выніку складвання або закручвання структур другаснага парадку ў больш кампактную глабулярную форму) і чацвярцічную (злучэнне некалькіх частак з трацічнай структурай у адну больш буйную комплексную праз некавалентныя сувязі). Найб. устойлівая першасная структура бялкоў, іншыя лёгка разбураюцца пры павышэнні т-ры, рэзкім змяненні pH асяроддзя і інш. уздзеяннях (дэнатурацыя бялкоў), што вядзе да страты асн. біял. уласцівасцяў. Фарміраванне прасторавай канфігурацыі малекул бялку вызначаецца наяўнасцю ў поліпептыдных ланцугах вадародных, дысульфідных, эфірных і салявых сувязяў, сіл Ван дэр Ваальса і інш. Уласцівасці бялкоў залежаць ад іх хім. будовы і прасторавай арганізацыі (канфармацыі). Наяўнасць некалькіх узроўняў арганізацыі Б. забяспечвае іх вял. разнастайнасць у прыродзе (напр., у клетках бактэрыі Escherichia coli каля 3000 розных бялкоў, у арганізме чалавека больш за 50 000). Кожны від арганізмаў мае ўласцівы толькі яму набор бялкоў, па якім ён можа быць індэнтыфікаваны. Органы і тканкі жывых арганізмаў маюць розную колькасць бялкоў (у % да сырой вагі); 6,5—8,5 у крыві, 7—9 у мозгу, 16—18 у сэрцы, 18—23 у мышцах, 10—20 у насенні злакаў, 20—40 у насенні бабовых, 1—3 у лісці большасці раслін. Па харч. каштоўнасці бялкі падзяляюць на паўнацэнныя (маюць усе амінакіслоты, неабходныя жывёльнаму арганізму для сінтэзу бялкоў сваіх тканак) і непаўнацэнныя (у складзе малекул няма некаторых амінакіслот). Сутачная патрэба дарослага чалавека ў бялках 100—120 г. Арганізм расходуе ўласныя бялкі, калі ў ежы іх менш за норму. Многія прыродныя бялкі і бялковыя ўтварэнні выкарыстоўваюць у прам-сці (напр., для вырабу скуры, шэрсці, натуральнага шоўку, казеіну, пластмасаў і інш.), медыцыне і ветэрынарыі (як лек. сродкі і біястымулятары, напр., інсулін пры цукр. дыябеце, сываратачны альбумін як заменнік крыві, гама-глабулін для прафілактыкі інфекц. захворванняў, бялкі-ферменты для лячэння парушэнняў абмену рэчываў, гідралізатары бялкоў для штучнага жыўлення). Для атрымання пажыўных і кармавых бялкоў выкарыстоўваюць мікрабіял. сінтэз. Вядуцца даследаванні па штучным сінтэзе бялковых малекул (штучна сінтэзаваны фермент рыбануклеаза і інш.). Бялкі — адзін з гал. аб’ектаў даследаванняў біяхіміі, імуналогіі і інш. раздзелаў біял. навукі.

Літ.:

Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ. М., 1987;

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 1—3. М., 1985;

Гершкович А.А. От структуры к синтезу белка. Киев, 1989;

Овчинников Ю.А. Химия жизни: Избр. тр. М., 1990.

У.​М.​Рашэтнікаў.

т. 3, с. 397