Verbum

БІ́ДЛ (Beadle) Джордж Уэлс

(22.10.1903, Уаху, штат Небраска, ЗША — 9.6.1989),

амерыканскі генетык. Чл. Нац. АН ЗША. Скончыў Небраскі (1926) і Корнелскі (1931) ун-ты. З 1931 у Каліфарнійскім тэхнал. ін-це, з 1936 у Гарвардскім ун-це. З 1937 праф. Станфардскага ун-та, у 1946—61 — Каліфарнійскага тэхнал. ін-та, да 1968 прэзідэнт Чыкагскага ун-та. Навук. працы па біяхім. генетыцы. Адзін з аўтараў (1941) фундаментальнай канцэпцыі: «адзін ген — адзін фермент» (кожны ген адказвае за сінтэз толькі аднаго фермента). Нобелеўская прэмія 1958 (разам з Э.Тэйтэмам і Дж.Ледэрбергам).

т. 3, с. 147

ГЕКСАКІНА́ЗА,

фермент адэназінтрыфасфатнай к-ты — гексоза 6-фасфатрансфераза. Каталізуе перанос фасфатнай групы з адэназінтрыфосфарнай к-ты на гексозу (глюкозу і інш). Удзельнічае ў першых этапах пераўтварэння глюкозы пры браджэнні, гліколізе, біясінтэзе глікагену і пры акісленні па пентазафасфатным шляху. Гексакіназа ёсць амаль ва ўсіх клетках жывёл, раслін і бактэрый. У розных арганізмаў і ў розных тканках гексакіназа прадстаўлена разнастайнымі ізаформамі (аднак усе каталізуюць адну і тую ж рэакцыю). Кафактарам гексакіназы з’яўляецца магній (Mg​²⁺). Актыўнасць гексакіназы рэгулюецца гармонамі (інсулінам, стэроіднымі гармонамі), рэзка тармозіцца прадуктам рэакцыі гексозафасфатам.

А.М.Ведзянееў.

т. 5, с. 137

ГІЯЛУРАНІДА́ЗА,

фермент, які каталізуе рэакцыі гідралітычнага расшчаплення і дэполімерызацыі гіялуронавай к-ты. У млекакормячых ёсць амаль ва ўсіх органах і тканках, найб. багатыя ім семяннікі і яечнікі. Прысутнічае таксама ў плазматычных мембранах хваробатворных бактэрый і інш. мікраарганізмаў, некат. паразітычных чарвей, у ядзе пчол, змей і інш. У бактэрый гідралізуе гліказідныя сувязі гіялуронавай к-ты і аблягчае пранікненне бактэрый у тканкі. У пазваночных у працэсе апладнення гідралізуе вонкавую абалонку яйцаклеткі і робіць яе больш пранікальнай для сперматазоідаў. Гіялуранідаза, якую атрымліваюць з семяннікоў быкоў, уваходзіць у лячэбныя прэпараты (ранідазы, лідазы), якія выкарыстоўваюць для зніжэння вязкасці эксудатаў і ацёкаў, а таксама для вызначэння гіялуронавай к-ты.

т. 5, с. 279

ГАРЧЫ́ЦА

(Sinapis),

род кветкавых раслін сям. капуставых. 10 відаў. Пашыраны пераважна ў Міжземнамор’і, Еўропе, Зах. Азіі і Паўн. Афрыцы. На Беларусі як пустазелле на палях, агародах, каля дарог трапляюцца гарчыца палявая, або дзікая (S. arvensis), і гарчыца белая, або англійская (S. alba). Гарчыцу белую культывуюць як кармавую, алейную і вострапрыпраўную расліну. Гарчыцай таксама называюць некат. віды капусты, марской гарчыцы.

Адна-, рэдка двух- і шматгадовыя травяністыя расліны з прамастойным галінастым сцяблом выш. да 1 м. Лісце суцэльнае ці лірападобна-надрэзанае, чаргаванае, апушанае. Кветкі невялікія, двухполыя, жоўтыя ці белавата-жоўтыя, у доўгіх гронках. Плод — двухстворкавы стручок з доўгім носікам. Вострапрыпраўныя, харч., кармавыя, лек. і меданосныя расліны, некаторыя віды — пустазелле. Насенне мае да 40% тлустага алею, гліказід сінігрын, фермент міразін. З яго робяць харч. гарчычны і эфірны алеі, сталовую гарчыцу, мед. гарчычнікі і інш.

т. 5, с. 73

АПЕРО́Н

(ад лац. operare працаваць, дзейнічаць),

участак генетычнага матэрыялу з аднаго, двух і больш счэпленых структурных генаў, якія кадзіруюць бялкі (ферменты), што ажыццяўляюць паслядоўныя этапы біясінтэзу якога-н. метабаліту. У аперон эўкарыёт уваходзіць, як правіла, адзін структурны ген. Рэгулятарныя элементы аперона складаюць таксама праматар (участак малекулы ДНК, з якім спецыфічна звязваецца фермент РНК-палімераза, што ажыццяўляе транскрыпцыю аперона) і аператар (участак ДНК, які нясе функцыю «ўключэння» або «выключэння» структурных генаў і рэгулюе функцыянальную актыўнасць аперона). Канцэпцыя аперона распрацавана франц. вучонымі Ф.Жакобам і Ж.Мано (1961) для тлумачэння механізму рэгуляцыі сінтэзу бялку ў бактэрыяльных клетках.

Рэгулятарная функцыя аперона адбываецца на стадыі транскрыпцыі і забяспечвае каардынацыю сінт. працэсаў і адпаведныя рэакцыі клеткі на ўплыў навакольнага асяроддзя. Кантралюе дзейнасць аперона ген-рэгулятар, які можа знаходзіцца ў розных участках храмасомы. Яго прадукт — бялок-рэгулятар — пастаянна сінтэзуецца ў клетцы ў невял. колькасці і здольны ўзаемадзейнічаць з двума рознымі субстратамі, з аператарам і эфектарам (нізкамалекулярным рэчывам). У рэпрэсібельных сістэмах комплекс бялку-рэгулятара з эфектарам набывае роднасць з аператарам і далучаецца да яго, у выніку адбываецца выключэнне генаў, якія кіруюцца гэтым аператарам. У індуцыбельных сістэмах эфектар, які далучаецца да бялку-рэгулятара, вызваляе аператар ад гэтага бялку. Такім чынам, запускаюцца ў работу гены, падпарадкаваныя дадзенаму аператару.

т. 1, с. 425

БЯЛКІ́,

пратэіны, прыродныя высокамалекулярныя арган. рэчывы, малекулы якіх складаюцца з астаткаў амінакіслот. Адзін з асн. хім. кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, гал. адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (структурныя бялкі), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з’яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (запасныя бялкі). Складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма (гл. Антыцелы, Імунаглабуліны, Таксіны), утварэння генет. апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (транспартныя бялкі), скарачэнняў мышцаў, перадачы нерв. імпульсаў і інш.; ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіял. працэсаў маюць бялкі.-гармоны. Сінтэзуюцца бялкі з неарган. рэчываў раслінамі і некат. бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя ўласныя бялкі, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых к-тах. Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкоў падзяляюцца на раслінныя, жывёльныя і бактэрыяльныя, паводле хім. саставу — на простыя (некан’югіраваныя) — пратэіны і складаныя (кан’югіраваныя) — пратэіды. Простыя складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды, складаныя — з простага бялку, злучанага з небялковым арган. ці неарган. кампанентам непептыднай прыроды, т.зв. прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць нуклеапратэіды, фосфапратэіды, глікапратэіды, металапратэіды, гемапратэіды, флавапратэіды, ліпапратэіды і інш. У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі. Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з’яўляецца іх важнейшай характарыстыкай, а таксама мерай харч. каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных буд. блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напр., адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.). Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялку выклікаюць т.зв. малекулярныя хваробы. Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў англ. біяхімік Ф.Сэнгер (1953). Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.

Агульны хім. састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): C—50—55, O—21—23, N—15—18, H—6—7,5, S—0,3—2,5, P—1—2, і інш. Малекулярная маса ад 5 тыс. да 10 млн. Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы. Па форме малекул адрозніваюць бялкі фібрылярныя (ніткападобныя) і глабулярныя (згорнутыя ў кампактную структуру сферычнай формы); па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачах, кіслотах і арган. растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды. Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і к-т). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш. Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці інш. груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз. Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы. Адрозніваюць 4 парадкі (узроўні) структуры бялкоў: першасную (лінейная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў у поліпептыдным ланцугу), другасную (прасторавая, найчасцей спіральная прасторавая канфігурацыя, якую прымае сам поліпептыдны ланцуг), трацічную (трохмерная канфігурацыя, якія ўзнікае ў выніку складвання або закручвання структур другаснага парадку ў больш кампактную глабулярную форму) і чацвярцічную (злучэнне некалькіх частак з трацічнай структурай у адну больш буйную комплексную праз некавалентныя сувязі). Найб. устойлівая першасная структура бялкоў, іншыя лёгка разбураюцца пры павышэнні т-ры, рэзкім змяненні pH асяроддзя і інш. уздзеяннях (дэнатурацыя бялкоў), што вядзе да страты асн. біял. уласцівасцяў. Фарміраванне прасторавай канфігурацыі малекул бялку вызначаецца наяўнасцю ў поліпептыдных ланцугах вадародных, дысульфідных, эфірных і салявых сувязяў, сіл Ван дэр Ваальса і інш. Уласцівасці бялкоў залежаць ад іх хім. будовы і прасторавай арганізацыі (канфармацыі). Наяўнасць некалькіх узроўняў арганізацыі Б. забяспечвае іх вял. разнастайнасць у прыродзе (напр., у клетках бактэрыі Escherichia coli каля 3000 розных бялкоў, у арганізме чалавека больш за 50 000). Кожны від арганізмаў мае ўласцівы толькі яму набор бялкоў, па якім ён можа быць індэнтыфікаваны. Органы і тканкі жывых арганізмаў маюць розную колькасць бялкоў (у % да сырой вагі); 6,5—8,5 у крыві, 7—9 у мозгу, 16—18 у сэрцы, 18—23 у мышцах, 10—20 у насенні злакаў, 20—40 у насенні бабовых, 1—3 у лісці большасці раслін. Па харч. каштоўнасці бялкі падзяляюць на паўнацэнныя (маюць усе амінакіслоты, неабходныя жывёльнаму арганізму для сінтэзу бялкоў сваіх тканак) і непаўнацэнныя (у складзе малекул няма некаторых амінакіслот). Сутачная патрэба дарослага чалавека ў бялках 100—120 г. Арганізм расходуе ўласныя бялкі, калі ў ежы іх менш за норму. Многія прыродныя бялкі і бялковыя ўтварэнні выкарыстоўваюць у прам-сці (напр., для вырабу скуры, шэрсці, натуральнага шоўку, казеіну, пластмасаў і інш.), медыцыне і ветэрынарыі (як лек. сродкі і біястымулятары, напр., інсулін пры цукр. дыябеце, сываратачны альбумін як заменнік крыві, гама-глабулін для прафілактыкі інфекц. захворванняў, бялкі-ферменты для лячэння парушэнняў абмену рэчываў, гідралізатары бялкоў для штучнага жыўлення). Для атрымання пажыўных і кармавых бялкоў выкарыстоўваюць мікрабіял. сінтэз. Вядуцца даследаванні па штучным сінтэзе бялковых малекул (штучна сінтэзаваны фермент рыбануклеаза і інш.). Бялкі — адзін з гал. аб’ектаў даследаванняў біяхіміі, імуналогіі і інш. раздзелаў біял. навукі.

Літ.:

Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ. М., 1987;

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 1—3. М., 1985;

Гершкович А.А. От структуры к синтезу белка. Киев, 1989;

Овчинников Ю.А. Химия жизни: Избр. тр. М., 1990.

У.М.Рашэтнікаў.

т. 3, с. 397