Verbum

ПЕПСІ́Н (ад грэч. pepsis страваванне),

пратэалітычны фермент страўнікавага соку жывёл і чалавека, які ажыццяўляе расшчапленне бялкоў. Малекулярная маса каля 35 000. Утвараецца ў страўніку ў выглядзе неактыўнага пепсінагену, актывуецца пад уплывам салянай к-ты страўнікавага соку. П. гідралізуе ўнутр. пептыдныя сувязі ў бялках і пептыдах з утварэннем больш простых пептыдаў і свабодных амінакіслот. Прэпарат П. ужываюць пры хваробах страўнікавага тракту.

т. 12, с. 270

МІ́НСКІ ЗАВО́Д ЭНДАКРЫ́ННЫХ ПРЭПАРА́ТАЎ.

Засн. ў 1959 у Мінску. З 1970 працуе цэх па вытв-сці шпрыцаў аднаразовага карыстання з ін’екцыйнымі растворамі, з 1976 — аміячна-кампрэсарнае аддзяленне, з 1996 — аддзяленне па вытв-сці гатовых форм інсуліну. Мае 5 цэхаў. З 1977 у ВА «Мінмедпрэпараты» (АТ «Белмедпрэпараты») як вытв-сць эндакрынных прэпаратаў. Асн. прадукцыя (1999): прэпараты групы інсуліну, гепарын, андэкамін, лідаза, тэмалін, ацыдзін-пепсін, тырэаідзін і інш.

т. 10, с. 439

НО́РТРАП ((Northrop) Джон Хоўард) (5.7.1891, г. Іонкерс, ЗША — 27.5.1987),

амерыканскі біяхімік, адзін з заснавальнікаў прыкладной энзімалогіі. Чл. Амер. акадэміі навук і мастацтваў (1949). Скончыў Калумбійскі ун-т (1912). У 1915—62 у Ракфелераўскім ін-це мед. даследаванняў. Працаваў таксама ў Гарвардскім, Калумбійскім, Іельскім, Прынстанскім, Каліфарнійскім ун-тах. Навук. працы па хіміі ферментаў. Вылучыў у крышт. форме ферменты: хіматрыпсін, пепсін і трыпсін, а таксама адзін з вірусаў і дыфтэрыйны антытаксін. Даказаў бялковую прыроду ферментаў. Нобелеўская прэмія 1946 (разам з У.М.Стэнлі і Дж.Б.Самнерам).

т. 11, с. 379

ПРАТЭАЛІТЫ́ЧНЫЯ ФЕРМЕ́НТЫ, пратэазы,

ферменты класа гідралаз; каталізуюць гідроліз пептыдных сувязей у бялках і пептыдах. Прысутнічаюць ва ўсіх жывых арганізмах. У пазваночных жывёл бываюць пазаклетачныя (П.ф. стрававальнага тракту — пепсін, трыпсін і інш., крыві — трамбін, рэнін, плазмін і інш.) і ўнутрыклетачныя (катэпсіны). Пазаклетачныя выпрацоўваюцца звычайна ў выглядзе неактыўных праферментаў. П.ф. падзяляюць на 2 групы: эндапептыдазы, якія каталізуюць гідроліз пептыдных сувязей унутры поліпептыднага ланцуга і экзапептыдазы, якія каталізуюць адшчапленне ад поліпептыднага ланцуга канцавых амінакіслот (з N - або С-канца малекулы). Выкарыстоўваюць у даследаваннях для ўстанаўлення будовы бялкоў і пептыдаў, у харч. прам-сці (мякчэнне мяса, сыраварства), у медыцыне (гаенне ран і апёкаў, лячэнне пухлін і інш.).

т. 13, с. 26

ЖОЎЦЬ,

вадкі сакрэт жаўтавата-карычневага колеру, які бесперапынна выпрацоўваецца жалезістымі клеткамі (гепатацытамі) печані пазваночных жывёл і чалавека. Ж. эмульгуе тлушчы, павялічвае ўсмоктванне прадуктаў гідролізу тлушчаў, павышае актыўнасць панкрэатычных і кішачных ферментаў, рэгулюе маторную і сакраторную дзейнасць страўніка і тонкага кішэчніка, валодае бактэрыяльна-статыстычнымі ўласцівасцямі, удзельнічае ва ўсмоктванні са страўніка тлушчарастваральных вітамінаў, халестэрыну, амінакіслот і солей кальцыю, інактывуе пепсін страўнікавага соку. Адрозніваюць пячоначную Ж., якая выдзяляецца непасрэдна ў кішэчнік незалежна ад стрававання (злёгку вязкая залаціста-жоўтая), і пузырную Ж., што збіраецца ў жоўцевым пузыры (вязкая жоўта-бурая або зялёная) і трапляе ў кішэчнік, калі там ёсць ежа. Ж. мае ў сабе ваду, солі жоўцевых кіслот, жоўцевыя пігменты, халестэрын, неарган. солі і інш. біялагічна актыўныя рэчывы: гармоны — тыраксін, ферменты — фасфатазы, таксама вітаміны, фосфаліпіды і інш. Печань дарослага чалавека выдзяляе за суткі да 2 л Ж., буйн. раг. жывёлы — да 9,5 л. Прэпараты Ж. выкарыстоўваюцца ў медыцыне.

А.​С.​Леанцюк.

т. 6, с. 441

БЯЛКО́ВЫ АБМЕ́Н,

сукупнасць хім. пераўтварэнняў бялкоў і амінакіслот у жывых арганізмаў; важнейшая частка абмену рэчываў (у спалучэнні з пераўтварэннямі інш. азотазмяшчальных рэчываў утварае сістэму азоцістага абмену). Два ўзаемазвязаныя бакі бялковага абмену ў арганізме — распад (катабалізм) і біясінтэз (анабалізм) бялкоў. Першая стадыя аднаўлення бялкоў — іх гідроліз да амінакіслот пры дапамозе ферментаў катэпсінаў (тканкавых пратэіназаў), што лакалізаваны пераважна ў лізасомах (дзейнічаюць у кіслым асяроддзі). Амінакіслоты ўтвараюцца і пры гідролізе (ператраўленні) харч. бялкоў пад уздзеяннем пратэалітычных ферментаў (пратэазаў) страўнікава-кішачнага тракту (пепсін, трыпсін, хіматрыпсін, эластаза, экзапептыдазы), якія ўсмоктваюцца ў ім і трапляюць у клетку. Толькі такім шляхам паступаюць у арганізм неабходныя яму незаменныя амінакіслоты. У клетках амінакіслоты ўтвараюць амінакіслотны фонд клеткі, выкарыстоўваюцца на сінтэз пептыдаў, бялкоў, пурынаў, пірымідзінаў, гемапратэінаў, вугляводаў, ліпідаў, нізкамалекулярных гармонаў і інш. рэчываў, уступаюць у асн. агульныя рэакцыі абмену: пераамініраванне, дэзамініраванне і дэкарбаксіліраванне.

Пры пераамініраванні (трансмініраванні) α-амінагрупа адшчапляецца ад L.-амінакіслот і пераносіцца ў асноўным на α-вуглярод α-кетаглутаравай кіслаты. Гэта рэакцыя мае асабліва вял. значэнне пры біясінтэзе амінакіслот у раслінах: нітраты і нітрыты, што трапляюць у расліны з глебы, аднаўляюцца з утварэннем аміяку, які звязваецца з α-кетаглутаравай кіслатой; утвараецца глутамінавая кіслата. Амінагрупа гэтай кіслаты ў працэсе рэакцыі пераносіцца на кетакіслоты з утварэннем інш. амінакіслот. Пры дэзамініраванні адбываецца распад амінакіслот з выдзяленнем аміяку. Найб. значэнне ў арганізме жывёл і чалавека мае акісляльнае дэзамініраванне, пры якім утвараецца кетакіслата і аміяк. Утвораныя пры пераамініраванні і акісляльным дэзамініраванні α-кетакіслоты здольныя аднаўляцца з утварэннем амінакіслот, якія ў працэсе катабалізму могуць выкарыстоўвацца на сінтэз глюкозы і ацэтонавых цел. Пры дэкарбаксіліраванні амінакіслот вылучаецца вуглякіслы газ (CO₂) і ўтвараюцца аміны, а пры дэкарбаксіліраванні араматычных амінакіслот — біягенныя аміны (трыптамін, сератанін, гістамін, γ-амінамасляная кіслата). Аміяк, што ўтвараецца пры дэзамініраванні амінакіслот і амінаў, таксічны для арганізма. Абясшкоджванне яго адбываецца пры аднаўленчым амініраванні, у рэакцыях сінтэзу глутаміну і аспаргіну, у цыкле сінтэзу мачавіны ў печані (у чалавека, млекакормячых і некат. інш. жывёл) ці мачавой кіслаты (у птушак, рэптылій, насякомых). У чалавека і жывёл мачавіна выдаляецца з арганізма з мачой, часткова ў выглядзе аманійных соляў, у раслін магчыма паўторнае яе ўключэнне ў працэсы сінтэзу бялку. Збалансаваны па паступленні (у т. л. ў складзе незаменных амінакіслот) і выдаленні азоту, бялковы абмен вызначае фарміраванне ў арганізме стану азоцістай раўнавагі, калі патрэба яго ў бялках можа быць мінімальнай (гл. Бялковы мінімум). Рэгулюецца бялковы абмен ў чалавека і жывёл ферментамі, гармонамі пры ўдзеле нерв. сістэмы (гл. Нейрагумаральная рэгуляцыя, Гарманальная рэгуляцыя).

Літ.:

Строев Е.А. Биологическая химия. М., 1986;

Николаев А.Я. Биологическая химия. М., 1989;

Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. 2 изд. М., 1990.

В.​К.​Кухта.

т. 3, с. 398