Verbum

АНІГІЛЯ́ЦЫЯ

(ад лац. annihilatio знішчэнне, знікненне),

працэс узаемадзеяння элементарнай часціцы з яе антычасціцай, у выніку якога яны ператвараюцца ў інш. элементарныя часціцы. Адбываецца ў адпаведнасці з захавання законамі. Анігіляцыя электронна-пазітроннай пары (e​^- — e​⁺) у 2 або 3 фатоны і адваротны працэс нараджэння яе фатонамі былі прадказаны англ. фізікам П.Дзіракам (1931), выяўлены эксперыментальна франц. фізікамі І. і Ф.Жаліо-Кюры (1933) і дакладна апісаны ў квантавай электрадынаміцы. У фізіцы высокіх энергій анігіляцыя — адзін з імаверных каналаў (прамежкавых стадый) працэсаў узаемадзеяння часціцы з антычасціцай, што ажыццяўляецца за кошт электрамагн., слабага і моцнага ўзаемадзеянняў. Напр., пры сутыкненнях высокаэнергет. (e​^- — e​⁺) пучкоў акрамя анігіляцыі ў фатоны магчымы пругкае і няпругкае рассеянне, ператварэнне ў інш. пары (μ​^- — μ​⁺, ν — ν̃, π — π​⁺ і г.д.), утварэнне звязаных недаўгавечных сістэм (пазітроній, кварконій і інш.) або абсалютна нейтральных часціц (γ, p, η​⁰ → ), а ў канчатковым выніку — множнае нараджэнне часціц, пераважна адронаў. Сучасныя паскаральнікі на сустрэчных пучках даюць магчымасць атрымаць усе вядомыя элементарныя часціцы, у т. л. самыя масіўныя, напр. слабыя базоны w​^(-), w​⁽⁺⁾, z​⁽⁰⁾.

Літ.:

Богуш А.А. Очерки по истории физики микромира. Мн., 1990.

А.А.Богуш.

т. 1, с. 367

БІ́ТВА ЗА АТЛА́НТЫКУ 1939—45,

барацьба Вялікабрытаніі і ЗША супраць фаш. Германіі і Італіі за камунікацыі ў Атлантычным акіяне, Міжземным, Нарвежскім, Паўночным і інш. морах у час 2-й сусв. вайны. Германія разлічвала, што дзеянні яе падводных лодак, надводных караблёў і самалётаў перарвуць жыццёва важныя для Вялікабрытаніі камунікацыі ў Атлантыцы і прымусяць яе выйсці з вайны. Вялікабрытанія і ЗША імкнуліся абараніць свае водныя камунікацыі і дасягнуць перавагі на атлантычным тэатры ваен. дзеянняў. У вер. 1939 — чэрв. 1941 у баях удзельнічалі з абодвух бакоў нязначныя сілы. Аднак атакі нават малой колькасці ням. падлодак былі эфектыўныя, бо процілодачныя сістэмы саюзнікаў аказаліся недастаткова падрыхтаваныя. У ліп. 1941 — сак. 1943 асн. сілы ням. авіяцыі і надводных караблёў дзейнічалі супраць СССР. Цяжкія страты вермахта на сав.-герм. фронце паспрыялі саюзнікам, яны значна ўмацавалі свае сілы (у сак. 1943 мелі каля 3000 караблёў і 2700 самалётаў супраць 100—130 ням. падлодак) і нанеслі праціўніку значныя страты. Гэтыя абставіны, а таксама выхад з вайны Італіі ў вер. 1943, высадка саюзнікаў у Паўн. Францыі ў чэрв. 1944, колькасны і якасны рост сіл і сродкаў іх процілодачнай абароны рэзка зменшылі эфектыўнасць дзеянняў ням. падлодак у 1943—45. Агульныя страты саюзных і нейтральных дзяржаў у бітве за Атлантыку склалі 4245 транспартаў. Германія і Італія страцілі 705 караблёў і 81 падлодку. Яны не здолелі парушыць камунікацыі Вялікабрытаніі і ЗША у Атлантыцы і нанеслі адчувальныя страты іх ваен.-эканам. Патэнцыялу.

т. 3, с. 161

А́ТАМНЫЯ СПЕ́КТРЫ,

спектры, якія ўзнікаюць пры выпрамяненні і паглынанні фатонаў свабоднымі ці слаба ўзаемадзейнымі атамамі (атамнымі газамі, парай невял. шчыльнасці). Лінейчастыя, складаюцца з асобных спектральных ліній, кожная з якіх адпавядае пераходу электрона паміж двума адпаведнымі ўзроўнямі энергіі атама.

Спектральныя лініі характарызуюцца пэўнымі значэннямі частаты ваганняў святла ν, хвалевага ліку ν/c і даўжыні хвалі $\mathrm{\lambda }=\mathrm{c/\nu }$, дзе c — скорасць святла ў вакууме. Для найбольш простых атамных спектраў, якімі з’яўляюцца спектры атама вадароду і вадародападобных іонаў, месцазнаходжанне спектральных ліній вызначаецца па формуле: $\frac{1}{\mathrm{\lambda }}=\frac{\mathrm{\nu }}{\mathrm{c}}=\frac{{\mathrm{En}}_{\mathrm{i}}-{\mathrm{En}}_{\mathrm{k}}}{\mathrm{hc}}={\mathrm{RZ}}^2(\frac{1}{{{\mathrm{n}}^2}_{\mathrm{k}}}-\frac{1}{{{\mathrm{n}}^2}_{\mathrm{i}}})$ , дзе En — энергія ўзроўню, h — Планка пастаянная, R — Рыдберга пастаянная, Z — атамны нумар, n — галоўны квантавы лік. Спектральныя лініі аб’ядноўваюцца ў спектральныя серыі, адна з якіх (пры ${\mathrm{n}}_{\mathrm{k}}=2$, ${\mathrm{n}}_{\mathrm{i}}=\mathrm{3,\; 4,\; 5}$) наз. серыяй Бальмера; адкрыццё яе ў 1885 дало пачатак выяўленню заканамернасцяў у атамных спектрах. Спектры атамаў шчолачных металаў, якія маюць адзін знешні электрон, падобны да спектра атама вадароду, але зрушаны ў бок меншых частот, колькасць спектральных серый павялічана, заканамернасці ў спектрах апісваюцца больш складанымі формуламі. Атамы, у якіх дабудоўваюцца dw- і f-абалонкі (гл. ў арт. Перыядычная сістэма элементаў Мендзялеева), маюць найб. складаныя спектры (многа соцень і тысяч ліній).

Тэорыя атамных спектраў заснавана на характарыстыцы электронаў у атаме квантавымі лікамі n і 1 і дазваляе вызначыць магчымыя ўзроўні энергіі. Вывучаны спектры вял. колькасці нейтральных і іанізаваных атамаў, расшчапленне спектральных ліній атамаў у магнітным (Зеемана з’ява) і ў электрычным (Штарка з’ява) палях. З дапамогай атамных спектраў вызначаецца састаў рэчыва (спектральны аналіз).

Літ.:

Ельяшевич М.А. Атомная и молекулярная спектроскоп я. М., 1962;

Фриш С.Э. Оптические спектры атомов М.; Л., 1963;

Собельман И.И. Введение в теорию атомных спектров. М., 1977.

М.А.Ельяшэвіч.

т. 2, с. 68

БЯЛКІ́,

пратэіны, прыродныя высокамалекулярныя арган. рэчывы, малекулы якіх складаюцца з астаткаў амінакіслот. Адзін з асн. хім. кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, гал. адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (структурныя бялкі), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з’яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (запасныя бялкі). Складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма (гл. Антыцелы, Імунаглабуліны, Таксіны), утварэння генет. апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (транспартныя бялкі), скарачэнняў мышцаў, перадачы нерв. імпульсаў і інш.; ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіял. працэсаў маюць бялкі.-гармоны. Сінтэзуюцца бялкі з неарган. рэчываў раслінамі і некат. бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя ўласныя бялкі, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых к-тах. Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкоў падзяляюцца на раслінныя, жывёльныя і бактэрыяльныя, паводле хім. саставу — на простыя (некан’югіраваныя) — пратэіны і складаныя (кан’югіраваныя) — пратэіды. Простыя складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды, складаныя — з простага бялку, злучанага з небялковым арган. ці неарган. кампанентам непептыднай прыроды, т.зв. прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць нуклеапратэіды, фосфапратэіды, глікапратэіды, металапратэіды, гемапратэіды, флавапратэіды, ліпапратэіды і інш. У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі. Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з’яўляецца іх важнейшай характарыстыкай, а таксама мерай харч. каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных буд. блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напр., адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.). Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялку выклікаюць т.зв. малекулярныя хваробы. Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў англ. біяхімік Ф.Сэнгер (1953). Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.

Агульны хім. састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): C—50—55, O—21—23, N—15—18, H—6—7,5, S—0,3—2,5, P—1—2, і інш. Малекулярная маса ад 5 тыс. да 10 млн. Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы. Па форме малекул адрозніваюць бялкі фібрылярныя (ніткападобныя) і глабулярныя (згорнутыя ў кампактную структуру сферычнай формы); па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачах, кіслотах і арган. растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды. Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і к-т). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш. Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці інш. груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз. Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы. Адрозніваюць 4 парадкі (узроўні) структуры бялкоў: першасную (лінейная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў у поліпептыдным ланцугу), другасную (прасторавая, найчасцей спіральная прасторавая канфігурацыя, якую прымае сам поліпептыдны ланцуг), трацічную (трохмерная канфігурацыя, якія ўзнікае ў выніку складвання або закручвання структур другаснага парадку ў больш кампактную глабулярную форму) і чацвярцічную (злучэнне некалькіх частак з трацічнай структурай у адну больш буйную комплексную праз некавалентныя сувязі). Найб. устойлівая першасная структура бялкоў, іншыя лёгка разбураюцца пры павышэнні т-ры, рэзкім змяненні pH асяроддзя і інш. уздзеяннях (дэнатурацыя бялкоў), што вядзе да страты асн. біял. уласцівасцяў. Фарміраванне прасторавай канфігурацыі малекул бялку вызначаецца наяўнасцю ў поліпептыдных ланцугах вадародных, дысульфідных, эфірных і салявых сувязяў, сіл Ван дэр Ваальса і інш. Уласцівасці бялкоў залежаць ад іх хім. будовы і прасторавай арганізацыі (канфармацыі). Наяўнасць некалькіх узроўняў арганізацыі Б. забяспечвае іх вял. разнастайнасць у прыродзе (напр., у клетках бактэрыі Escherichia coli каля 3000 розных бялкоў, у арганізме чалавека больш за 50 000). Кожны від арганізмаў мае ўласцівы толькі яму набор бялкоў, па якім ён можа быць індэнтыфікаваны. Органы і тканкі жывых арганізмаў маюць розную колькасць бялкоў (у % да сырой вагі); 6,5—8,5 у крыві, 7—9 у мозгу, 16—18 у сэрцы, 18—23 у мышцах, 10—20 у насенні злакаў, 20—40 у насенні бабовых, 1—3 у лісці большасці раслін. Па харч. каштоўнасці бялкі падзяляюць на паўнацэнныя (маюць усе амінакіслоты, неабходныя жывёльнаму арганізму для сінтэзу бялкоў сваіх тканак) і непаўнацэнныя (у складзе малекул няма некаторых амінакіслот). Сутачная патрэба дарослага чалавека ў бялках 100—120 г. Арганізм расходуе ўласныя бялкі, калі ў ежы іх менш за норму. Многія прыродныя бялкі і бялковыя ўтварэнні выкарыстоўваюць у прам-сці (напр., для вырабу скуры, шэрсці, натуральнага шоўку, казеіну, пластмасаў і інш.), медыцыне і ветэрынарыі (як лек. сродкі і біястымулятары, напр., інсулін пры цукр. дыябеце, сываратачны альбумін як заменнік крыві, гама-глабулін для прафілактыкі інфекц. захворванняў, бялкі-ферменты для лячэння парушэнняў абмену рэчываў, гідралізатары бялкоў для штучнага жыўлення). Для атрымання пажыўных і кармавых бялкоў выкарыстоўваюць мікрабіял. сінтэз. Вядуцца даследаванні па штучным сінтэзе бялковых малекул (штучна сінтэзаваны фермент рыбануклеаза і інш.). Бялкі — адзін з гал. аб’ектаў даследаванняў біяхіміі, імуналогіі і інш. раздзелаў біял. навукі.

Літ.:

Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ. М., 1987;

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 1—3. М., 1985;

Гершкович А.А. От структуры к синтезу белка. Киев, 1989;

Овчинников Ю.А. Химия жизни: Избр. тр. М., 1990.

У.М.Рашэтнікаў.

т. 3, с. 397