Verbum

ПО́РТЭР ((Porter) Родні Роберт) (8.10.1917, г. Ньютан-ле-Уілаўс, Вялікабрытанія — 7.9.1985),

англійскі імунолаг і біяхімік. Чл. Лонданскага каралеўскага т-ва (1964). Ганаровы замежны чл. Амер. акадэміі мастацтваў і навук. Адукацыю атрымаў ва ун-тах Ліверпуля і Кембрыджа. З 1949 у Нац. ін-це мед. даследаванняў у Лондане, з 1960 праф. мед. школы пры бальніцы Сент-Мэры ў Лондане, з 1967 праф. Оксфардскага ун-та, з 1970 чл. Савета мед. даследаванняў. Навук. працы па хім. структуры антыцел. Высветліў першасную структуру нармальных і анамальных гамаглабулінаў, распрацаваў метад расшчаплення малекул антыцел на фрагменты, прапанаваў схему іх будовы і гіпотэзу аб трацічнай структуры іх актыўнага цэнтра. Нобелеўская прэмія 1972 (разам з Дж.М.Эдэльманам).

т. 12, с. 515

МАРКО́ЎНІКАЎ (Уладзімір Васілевіч) (25.12.1837, г.п. Княгініна Ніжагародскай вобл., Расія — 11.2.1904),

расійскі хімік, заснавальнік навук. школы.

Скончыў Казанскі ун-т (1860), дзе і працаваў (з 1869 праф.). З 1871 у Новарасійскім (Адэса), з 1873 у Маскоўскім ун-тах. Навук. працы па тэарэт. арган. хіміі, арган. сінтэзе і нафтахіміі. Даследаваў ізамерыю і ўзаемны ўплыў атамаў у арган. злучэннях: устанавіў шэраг заканамернасцей рэакцый замяшчэння, далучэння і расшчаплення па падвойнай сувязі, у т. л. правіла, якое вызначае парадак далучэння элементаў галагенавадародных кіслот і вады да ненасычаных вуглевадародаў (правіла М.; 1869). Адкрыў новы клас вуглевадародаў — нафтэны (1863; тэрмін прапанаваны М.), ізамерыю тлустых кіслот (1865), рэакцыю ізамерызацыі цыклічных вуглевадародаў з памяншэннем цыкла (ізамерызацыю цыклагептану ў метылцыклагексан; 1892). Адзін з заснавальнікаў Рус. фіз.-хім. т-ва (1868).

Літ.:

Платэ А.Ф., Быков Г.В., Эвентова М.С. В.​В.​Марковников, 1837—1904: Очерк жизни и деятельности. М., 1962.

т. 10, с. 120

ДЫСТРАФІ́Я ДЗІЦЯ́ЧАЯ,

хранічнае расстройства харчавання з парушэннем абмену рэчываў. Найчасцей развіваецца ў дзяцей з пахудзеннем на 10—20% пры 1-й ступені (лёгкая Д.), на 20—30% пры 2-й (сярэдняцяжкая Д.) і больш як на 30% пры 3-й (цяжкай Д.), што парушае гарманічнае развіццё. Бывае з памяншэннем масы цела ў адносінах да яго даўжыні (гіпатрафія), з нармальнай ці лішняй масай цела (паратрафія), з прапарцыянальным зніжэннем масы і даўжыні цела (гіпастатура). Узнікае ва ўлонні маці ці ў першыя тыдні жыцця дзіцяці (нястача ежы і хваробы маці пры цяжарнасці, узрост, прафес. шкоднасці, алкагалізм і інш.) і постнатальна (пасля нараджэння) пад уздзеяннем эндагенных (імунадэфіцытны стан, заганы развіцця ўнутр. органаў, асабліва страўнікава-кішачнага тракту і інш.) і экзагенных (аліментарныя, інфекц. ўздзеянні, няправільны догляд) фактараў. Д. выклікае парушэнне дзейнасці ферментаў стрававальна-кішачнага тракту, працэсаў расшчаплення і ўсмоктвання харч. рэчываў, абмену буд. і энергет. працэсаў, дзейнасці нерв. сістэмы, кровазвароту. Арганізм знясільваецца, супраціўленне яго зніжаецца, можа развіцца таксіка-септычны стан, што прыводзіць да смерці.

т. 6, с. 297

МЕ́НДЭЛЯ ЗАКО́НЫ,

правілы атрымання ў спадчыну прыкмет, адкрытыя Г.Мендэлем (1865). Першы М.з. (закон аднароднасці гібрыдаў) — патомства 1-га пакалення ад скрыжавання ўстойлівых форм, што адрозніваюцца па адной прыкмеце, маюць аднолькавы фенатып па ёй. Другі М.з. (закон расшчаплення) — пры скрыжаванні гібрыдаў 1-га пакалення паміж сабой сярод гібрыдаў 2-га пакалення ў пэўных суадносінах з’яўляюцца асобіны з фенатыпамі зыходных бацькоўскіх форм і гібрыдаў 1-га пакалення. Трэці М.з. (закон незалежнага камбінавання прыкмет) — пара альтэрнатыўных прыкмет паводзіць сябе ў пакаленнях незалежна адна ад адной (паяўляюцца асобіны з новымі камбінацыямі прыкмет). З М.з. вынікае, што гены адносна пастаянныя, могуць знаходзіцца ў розным стане, парныя ў саматычных клетках і адзінкавыя ў гаметах; дыскрэтныя, могуць паводзіць сябе незалежна адзін ад аднаго. Законы праяўляюцца ў пэўных умовах і маюць універсальны характар для дыплоідаў. М.з. спрыялі развіццю генетыкі. Гл. таксама Мендэлізм.

Літ.:

Мендель Г. Опыты над растительными гибридами: Пер. с вем. М., 1965. Гайсинович А.Е. Зарождение и развитие генетики. М., 1988.

Р.​Г.​Заяц.

т. 10, с. 285

ГЕАСІНКЛІНА́ЛЬНЫ ПО́ЯС, геасінкліналь,

выцягнутая рухомая зона зямной кары, якая ўзнікае на мяжы акіянскіх і кантынентальных літасферных пліт ці ў выніку рыфтагенезу і расшчаплення кантынентальных пліт. Даўж. дасягае дзесяткаў тысяч, шырыня — соцень (радзей тысяч) кіламетраў. Характарызуецца лінейным размеркаваннем фацый асадкаў і праяўлення магматызму, актыўнымі працэсамі складкаўтварэння, асобым тыпам мінералізацыі з утварэннем радовішчаў карысных выкапняў. Інтэнсіўная складкавасць і магматызм прыводзяць да метамарфізму горных парод. Поўны цыкл развіцця геасінклінальнага пояса звычайна адбываецца на працягу аднаго этапа тэктагенезу. На першых стадыях развіцця пераважае апусканне ўсяго пояса і назапашванне магутнай тоўшчы асадкавых і вулканічных парод. Потым узмацняецца інтрузіўная дзейнасць, што месцамі прыводзіць да складкаўтварэння. На заключных стадыях адбываюцца актыўныя тэктанічныя дэфармацыі, укараненне значных інтрузій кіслай магмы і гранітызацыя. Геасінклінальны пояс пераўтвараецца ў складкава-насоўныя горы, падзеленыя міжгорнымі і акаймаваныя перадгорнымі прагінамі. Геасінклінальныя паясы складаюцца з геасінклінальных абласцей, куды ўваходзяць асобныя геасінклінальныя сістэмы. Прыклад старажытнага геасінклінальнага пояса — Урала-Мангольскі, герцынскага этапу тэктагенезу; сучаснага — Ціхаакіянская ўскраіна Азіі з астраўнымі дугамі і ўнутр. морамі альпійскага этапу (гл. Ціхаакіянская геасінклінальная вобласць).

М.​А.​Нагорны.

т. 5, с. 122

ГЛІКО́ЛІЗ (ад грэч. glykys салодкі + ...ліз),

адзін з цэнтральных шляхоў расшчаплення глюкозы з цукроў ці поліцукроў у жывёльных, раслінных і многіх бактэрыяльных клетках; ферментатыўны анаэробны працэс негідралітычнага распаду вугляводаў (пераважна глюкозы) да малочнай к-ты. Адыгрывае значную ролю ў абмене рэчываў жывых арганізмаў, забяспечвае клеткі энергіяй ва ўмовах недахопу кіслароду, а ў аэробных умовах з’яўляецца стадыяй, якая папярэднічае дыханню. У гліколізе адзначаюць 3 этапы (гл. схему). На 1-м этапе (рэакцыі 1—4) малекула глюкозы пераўтвараецца ў 2 малекулы гліцэральдэгід-3-фасфату (з выкарыстаннем 2 фасфатных груп і энергіі, якая выдзяляецца пры гідролізе адэназінтрыфасфату — АТФ). На 2-м этапе (рэакцыі 5, 6) альдэгідная група кожнай з 2 малекул гліцэральдэгід-3-фасфату акісляецца да карбаксільнай, а энергія, якая пры гэтым выдзяляецца, ідзе на сінтэз АТФ з адэназіндыфасфату (АДФ) і неарганічнага фасфату, адначасова адбываецца аднаўленне нікацінамідадэніндынуклеатыду (НАД) да нікацінамідадэніндынуклеатыдфасфату (НАДФ). На 3-м этапе (рэакцыі 7—9) 2 малекулы фасфату, якія далучыліся да цукру на 1-м этапе, пераносяцца назад на АДФ, у выніку чаго ўтвараецца АТФ і кампенсуюцца затраты АТФ на 1-м этапе. Сумарны выхад энергіі пры гліколізе зводзіцца да сінтэзу 2 малекул АТФ (на 1 малекулу глюкозы), якія ўтварыліся ў рэакцыях 5 і 6. У большасці клетак жывёл піруват, які ўтвараецца пры гліколізе, поўнасцю акісляецца ў мітахондрыях да CO₂ і H₂O. У анаэробных арганізмаў і тканках (шкілетныя мышцы) гідроліз — асн. крыніца клетачнага АТФ. Малекулы пірувату, застаючыся ў цытазоле, могуць пераўтварацца ў залежнасці ад віду арганізма ў лактат (у мышцах, некат. мікраарганізмах) або ў этанол + CO₂ (у дражджах, гл. Браджэнне).

А.​М.​Ведзянееў.

т. 5, с. 295

БІЯСІ́НТЭЗ (ад бія... + сінтэз),

утварэнне ў жывых арганізмах складаных арган. рэчываў з больш простых злучэнняў пры ўдзеле ферментаў. Гал. функцыі біясінтэзу — ажыццяўленне актыўнага абмену рэчываў, утварэнне і аднаўленне структурных частак клетак і тканак (гл. Анабалізм), што цесна звязана з адначасовым процілеглым працэсам расшчаплення складаных арган. рэчываў на больш простыя (гл. Катабалізм), якія з’яўляюцца крыніцай «будаўнічага матэрыялу» і энергіі для біясінтэзу. У выніку біясінтэзу павялічваюцца памеры малекул, ускладняецца іх структура і павышаецца энергет. патэнцыял.

Пачатковыя пастаўшчыкі энергіі для біясінтэзу — зялёныя расліны і фотасінтэзавальныя бактэрыі, што акумулююць сонечную энергію (гл. Фотасінтэз), а таксама некаторыя інш. бактэрыі, якія выкарыстоўваюць энергію акіслення неарган. злучэнняў (гл. Хемасінтэз). З дапамогай гэтай энергіі аўтатрофныя і хематрофныя арганізмы здольны сінтэзаваць простыя арган. рэчывы з неарган. (гл. Асіміляцыя). Усе іншыя (гетэратрофныя) арганізмы выкарыстоўваюць гатовыя арган. рэчывы як матэрыял і крыніцу энергіі для свайго біясінтэзу (гл. Акісляльнае фасфарыліраванне). Асн. крыніца энергіі для біясінтэзу — распад макраэргічных злучэнняў, пераважна адэназінтрыфосфарнай кіслаты (гл. Біяэнергетыка). Для біясінтэзу некаторых клетачных кампанентаў патрабуюцца таксама багатыя энергіяй атамы вадароду, донарам якіх з’яўляецца нікацінамідадэніндынуклеатыдфасфат (НАДФ). У ходзе біясінтэзу кожны аднаклетачны арганізм, як і кожная клетка мнагаклетачнага арганізма, самастойна сінтэзуе рэчывы, што складаюць яго. Асноўныя з іх — полінуклеатыды (ДНК і РНК), поліцукрыды і бялкі, малекулы якіх разнастайныя па структуры і найбольш складаныя. Утварэнне палімерных арган. злучэнняў з больш простых манамераў суправаджаецца ў кожным выпадку рэакцыяй дэгідратацыі (вывядзеннем малекул вады з рэагуючых злучэнняў). Палімерызацыя адбываецца або «з галавы», або «з хваста». Калі палімерызацыя ідзе «з галавы», актываваная сувязь знаходзіцца на канцы палімеру, што бесперапынна расце, і павінна рэгенерыраваць пры кожным далучэнні манамеру. У гэтым выпадку кожны манамер прыносіць з сабой актываваную групу, якая будзе выкарыстана ў рэакцыі з наступным манамерам дадзенай паслядоўнасці. Калі палімерызацыя ідзе «з хваста», актывізаваная сувязь, якую нясе з сабой новы манамер, будзе выкарыстана для далучэння гэтага манамеру да палімернага ланцуга. Палімерызацыя полінуклеатыдаў і некаторых простых поліцукрыдаў ідзе «з хваста», бялкоў — «з галавы». Характар біясінтэзу, які адбываецца ў клетцы, вызначаецца спадчыннай інфармацыяй, што «закадзіравана» ў геноме.

Біясінтэз можа быць ажыццёўлены і ў эксперым. умовах. У прам-сці шырока выкарыстоўваецца мікрабіял. сінтэз — біясінтэз мікраарганізмамі біялагічна актыўных рэчываў (вітамінаў, некаторых гармонаў, антыбіётыкаў, амінакіслот, бялкоў і інш.). Многія інш. рэакцыі біясінтэзу ўлічваюцца або выкарыстоўваюцца ў розных галінах біятэхналогіі.

Літ.:

Биосинтез белка и нуклеиновых кислот. М., 1965;

Молекулярная биология клетки: Пер. с англ. Т. 1. 2 изд. М., 1994;

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 2. М., 1985.

А.​М.​Ведзянееў.

т. 3, с. 177

БРАДЖЭ́ННЕ,

анаэробны ферментатыўны акісляльна-аднаўляльны працэс расшчаплення (катабалізму) арган. рэчываў, што адбываецца ў жывых арганізмах і эксперым. умовах пераважна пад уздзеяннем мікраарганізмаў або вылучаных з іх ферментаў. Зыходным субстратам для браджэння з’яўляюцца гал. ч. вугляводы, арган. к-ты, пурыны і пірымідзіны. Пры браджэнні ў выніку шэрагу спалучаных акісляльна-аднаўляльных рэакцый вызваляецца энергія, неабходная для жыццядзейнасці арганізмаў, і ўтвараюцца хім. злучэнні, што выкарыстоўваюцца імі для біясінтэзу амінакіслот, бялкоў, тлушчаў і інш. «будаўнічых» кампанентаў цела (некаторыя бактэрыі, мікраскапічныя грыбы і прасцейшыя жывуць толькі за кошт энергіі браджэння). Адначасова назапашваюцца канчатковыя прадукты браджэння: у залежнасці ад віду зброджвальнага субстрату і шляхоў яго метабалізму ўтвараюцца спірты (этанол і інш.), карбонавыя к-ты (малочная, алейная і інш.), ацэтон і інш. арган. злучэнні, вуглякіслы газ, у шэрагу выпадкаў — вадарод. Паводле ўтварэння асн. прадуктаў адрозніваюць браджэнне спіртавое, малочнакіслае, масленакіслае, прапіёнавакіслае, ацэтона-бутылавае, ацэтона-этылавае і інш. Характар і інтэнсіўнасць браджэння, колькасныя суадносіны канчатковых прадуктаў, а таксама кірунак залежаць ад асаблівасцяў яго ўзбуджальніка і ўмоў, пры якіх яно адбываецца (pH, ступень аэрацыі, від субстрату і інш.). Найб. вывучана спіртавое браджэнне.

Спіртавое браджэнне адкрыў франц. вучоны Каньяр дэ ла Тур (1836), які вызначыў, што яно звязана з ростам і размнажэннем дражджэй. Хім. ўраўненне спіртавога браджэння — C₆H₁₂O₆∙2C₂H₅OH + 2CO₂ выведзена франц. хімікамі А.​Лавуазье (1789) і Ж.​Гей-Люсакам (1815). Л.​Пастэр (1857) вызначыў, што спіртавое браджэнне выклікаюць толькі жывыя дрожджы ў анаэробных умовах. Ням. хімік Э.​Бухнер (1897) высветліў, што яго могуць ажыццяўляць таксама выцяжкі з дражджэй. Пры т-ры, роўнай або большай за 50 °C, працэс браджэння спыняецца. Вылучаны і ідэнтыфікаваны 11 метабалітаў гэтага працэсу — прамежкавых прадуктаў спіртавога браджэння глюкозы і 11 ферментаў, што паслядоўна каталізуюць усе рэакцыі і спіртавога браджэння (сумарнае ўраўненне якога C₆H₁₂O₆ + 2H₃PO₄ + 2АДФ → 2CH₃CH₂OH + 2CO₂ + 2АТФ). Існуе цесная сувязь паміж браджэннем і дыханнем мікраарганізмаў, раслін і жывёл. У прысутнасці кіслароду спіртавое браджэнне прыгнечваецца ці зусім спыняецца. Працэс ператварэння глюкозы ў жывых арганізмах (гліколіз) падобны да спіртавога браджэння і ідзе з удзелам тых жа ферментаў (адметныя рысы ён набывае на апошніх этапах). Зброджванне вугляводаў (глюкозы, ферментатыўных гідралізатаў крухмалу, кіслотных гідралізатаў драўніны) шырока выкарыстоўваецца ў многіх галінах прам-сці з мэтай атрымання этылавага спірту, гліцэрыну і інш. тэхн. і харч. прадуктаў. На спіртавым браджэнні заснаваны прыгатаванне цеста ў хлеба-пякарнай прам-сці, малочнакіслых прадуктаў, вінаробства і піваварэнне. Малочнакіслае браджэнне бывае гомаферментатыўнае (яго асн. прадукт — малочная к-та; выклікаецца бактэрыямі Streptococcus lactis, S. diacetilactis, Lactobacillus delbrückii) і гетэраферментатыўнае (акрамя малочнай утвараюцца бурштынавая і воцатная к-ты, этанол і інш.; выклікаецца бактэрыяй Escherichia coli — кішачнай палачкай). Малочнакіслае браджэнне выкарыстоўваюць пры вырабе кісламалочных прадуктаў, малочнай к-ты, у хлебапячэнні, квашанні агародніны, сіласаванні кармоў і інш. Масленакіслае браджэнне вугляводаў з утварэннем масленай к-ты ажыццяўляюць многія анаэробныя бактэрыі з роду Clostrobium; выкарыстоўваецца для атрымання масленай к-ты, пры вымочванні валакністых раслін (лёну, канапель, джуту і інш.). Ацэтона-бутылавае браджэнне вугляродаў з утварэннем бутылавага спірту і ацэтону (таксама невял. колькасці вадароду, вуглякіслага газу, воцатнай і масленай к-т і этылавага спірту) выклікае бактэрыя Clostridium acetobutilicum; выкарыстоўваюцца для прамысл. атрымання бутылавага спірту і ацэтону, неабходных для хім. і лакафарбавай прам-сці. Некаторыя бактэрыі з роду Clostridium (гніласныя анаэробы) здольныя зброджваць таксама амінакіслоты бялкоў. Гэты працэс мае вял. значэнне ў кругавароце рэчываў у прыродзе. Прапіёнавакіслае браджэнне вугляводаў з утварэннем вуглякіслага газу, прапіёнавай і воцатнай к-т выклікаюць некалькі відаў бактэрый з роду Propionibacterium. На гэтым працэсе заснавана сыраробства. Ёсць віды браджэння, якія суправаджаюцца і аднаўленчымі працэсамі, напр. зброджванне цукру плесневым грыбам Aspergillus niger, які да 90% засвоенага ім цукру ператварае ў лімонную к-ту, што выкарыстоўваецца ў харч. прам-сці для мікрабіял. сінтэзу лімоннай к-ты. Традыцыйна браджэнне называюць таксама кіслародныя акісляльныя працэсы, напр. воцатнакіслае і глюконавакіслае браджэнне, што ажыццяўляюць аэробныя бактэрыі з роду Acetobacter і некаторыя плесневыя грыбы, якія акісляюць этылавы спірт з утварэннем воцатнай, а глюкозу — глюконавай к-т.

Літ.:

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 2. М., 1985;

Кретович В.Л. Биохимия растений. 2 изд. М., 1986.

А.​М.​Ведзянееў.

т. 3, с. 228

БЯЛКІ́, пратэіны,

прыродныя высокамалекулярныя арган. рэчывы, малекулы якіх складаюцца з астаткаў амінакіслот. Адзін з асн. хім. кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, гал. адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (структурныя бялкі), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з’яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (запасныя бялкі). Складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма (гл. Антыцелы, Імунаглабуліны, Таксіны), утварэння генет. апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (транспартныя бялкі), скарачэнняў мышцаў, перадачы нерв. імпульсаў і інш.; ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіял. працэсаў маюць бялкі.-гармоны. Сінтэзуюцца бялкі з неарган. рэчываў раслінамі і некат. бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя ўласныя бялкі, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых к-тах. Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкоў падзяляюцца на раслінныя, жывёльныя і бактэрыяльныя, паводле хім. саставу — на простыя (некан’югіраваныя) — пратэіны і складаныя (кан’югіраваныя) — пратэіды. Простыя складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды, складаныя — з простага бялку, злучанага з небялковым арган. ці неарган. кампанентам непептыднай прыроды, т.зв. прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць нуклеапратэіды, фосфапратэіды, глікапратэіды, металапратэіды, гемапратэіды, флавапратэіды, ліпапратэіды і інш. У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі. Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з’яўляецца іх важнейшай характарыстыкай, а таксама мерай харч. каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных буд. блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напр., адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.). Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялку выклікаюць т.зв. малекулярныя хваробы. Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў англ. біяхімік Ф.​Сэнгер (1953). Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.

Агульны хім. састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): C — 50—55, O — 21—23, N — 15—18, H — 6—7,5, S — 0,3—2,5, P — 1—2, і інш. Малекулярная маса ад 5 тыс. да 10 млн. Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы. Па форме малекул адрозніваюць бялкі фібрылярныя (ніткападобныя) і глабулярныя (згорнутыя ў кампактную структуру сферычнай формы); па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачах, кіслотах і арган. растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды. Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і к-т). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш. Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці інш. груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз. Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы. Адрозніваюць 4 парадкі (узроўні) структуры бялкоў: першасную (лінейная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў у поліпептыдным ланцугу), другасную (прасторавая, найчасцей спіральная прасторавая канфігурацыя, якую прымае сам поліпептыдны ланцуг), трацічную (трохмерная канфігурацыя, якія ўзнікае ў выніку складвання або закручвання структур другаснага парадку ў больш кампактную глабулярную форму) і чацвярцічную (злучэнне некалькіх частак з трацічнай структурай у адну больш буйную комплексную праз некавалентныя сувязі). Найб. устойлівая першасная структура бялкоў, іншыя лёгка разбураюцца пры павышэнні т-ры, рэзкім змяненні pH асяроддзя і інш. уздзеяннях (дэнатурацыя бялкоў), што вядзе да страты асн. біял. уласцівасцяў. Фарміраванне прасторавай канфігурацыі малекул бялку вызначаецца наяўнасцю ў поліпептыдных ланцугах вадародных, дысульфідных, эфірных і салявых сувязяў, сіл Ван дэр Ваальса і інш. Уласцівасці бялкоў залежаць ад іх хім. будовы і прасторавай арганізацыі (канфармацыі). Наяўнасць некалькіх узроўняў арганізацыі Б. забяспечвае іх вял. разнастайнасць у прыродзе (напр., у клетках бактэрыі Escherichia coli каля 3000 розных бялкоў, у арганізме чалавека больш за 50 000). Кожны від арганізмаў мае ўласцівы толькі яму набор бялкоў, па якім ён можа быць індэнтыфікаваны. Органы і тканкі жывых арганізмаў маюць розную колькасць бялкоў (у % да сырой вагі); 6,5—8,5 у крыві, 7—9 у мозгу, 16—18 у сэрцы, 18—23 у мышцах, 10—20 у насенні злакаў, 20—40 у насенні бабовых, 1—3 у лісці большасці раслін. Па харч. каштоўнасці бялкі падзяляюць на паўнацэнныя (маюць усе амінакіслоты, неабходныя жывёльнаму арганізму для сінтэзу бялкоў сваіх тканак) і непаўнацэнныя (у складзе малекул няма некаторых амінакіслот). Сутачная патрэба дарослага чалавека ў бялках 100—120 г. Арганізм расходуе ўласныя бялкі, калі ў ежы іх менш за норму. Многія прыродныя бялкі і бялковыя ўтварэнні выкарыстоўваюць у прам-сці (напр., для вырабу скуры, шэрсці, натуральнага шоўку, казеіну, пластмасаў і інш.), медыцыне і ветэрынарыі (як лек. сродкі і біястымулятары, напр., інсулін пры цукр. дыябеце, сываратачны альбумін як заменнік крыві, гама-глабулін для прафілактыкі інфекц. захворванняў, бялкі-ферменты для лячэння парушэнняў абмену рэчываў, гідралізатары бялкоў для штучнага жыўлення). Для атрымання пажыўных і кармавых бялкоў выкарыстоўваюць мікрабіял. сінтэз. Вядуцца даследаванні па штучным сінтэзе бялковых малекул (штучна сінтэзаваны фермент рыбануклеаза і інш.). Бялкі — адзін з гал. аб’ектаў даследаванняў біяхіміі, імуналогіі і інш. раздзелаў біял. навукі.

Літ.:

Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ. М., 1987;

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 1—3. М., 1985;

Гершкович А.А. От структуры к синтезу белка. Киев, 1989;

Овчинников Ю.А. Химия жизни: Избр. тр. М., 1990.

У.​М.​Рашэтнікаў.

т. 3, с. 397