Verbum

ВАН-ДЭР-ВА́АЛЬСА ЎРАЎНЕ́ННЕ , адно з першых ураўненняў стану рэальнага газу. Прапанаваў Я.Д. ван дэр Ваальс (1873). Улічвае канечнасць аб’ёму малекул і сілы ўзаемадзеяння паміж імі.

Для моля газу аб’ёмам V пры т-ры T і ціску p мае выгляд (p + a / V​²) (V-b) = RT, дзе R — універсальная газавая пастаянная, a і b — эксперыментальныя канстанты для кожнага асобнага газу, абумоўленыя адхіленнем уласцівасцей рэальнага газу ад ідэальнага (a улічвае прыцяжэнне малекул у выніку міжмалекулярнага ўзаемадзеяння, b — адштурхоўванне малекул на блізкіх адлегласцях). Пры вял. V (моцна разрэджаны газ) Ван-дэр-Ваальса ўраўненне пераходзіць ва ўраўненне стану ідэальнага газу (гл. Клапейрона—Мендзялеева ўраўненне).

т. 3, с. 502

ВАН-ДЭР-ВА́АЛЬСА СІ́ЛЫ,

сілы ўзаемадзеяння паміж электрычна нейтральнымі малекуламі ці атамамі. Маюць эл. прыроду. Складаюцца з сіл адштурхоўвання і прыцяжэння: на вельмі малых адлегласцях паміж малекуламі дзейнічаюць сілы адштурхоўвання, якія з павелічэннем адлегласці змяняюцца сіламі прыцяжэння. Вызначаюць існаванне вадкасцяў і малекулярных крышталёў, адрозненне рэальных газаў ад ідэальных; праяўляюцца ў розных фіз. з’явах. Гл. Міжмалекулярнае ўзаемадзеянне.

т. 3, с. 502

ВА́АЛЬС (Waals) Ян Дыдэрык ван дэр

(23.11.1837, г. Лейдэн, Нідэрланды — 9.3.1923),

нідэрландскі фізік. Чл. Нідэрландскай, Парыжскай, Берлінскай АН, Нацыянальнай АН ЗША. У 1862—65 вольны слухач Лейдэнскага ун-та. Праф. Амстэрдамскага ун-та (1877—1907). Навук. працы па малекулярнай фізіцы і нізкатэмпературных з’явах. Вывеў Ван-дэр-Ваальса ўраўненне і ўстанавіў неперарыўнасць газападобнага і вадкага станаў рэчыва. Разгледзеў пытанне пра малекулярныя сілы ў газападобным і вадкім станах у сувязі з будовай рэчываў. Распрацаваў тэорыю бінарных сумесяў і тэрмадынамічную тэорыю капілярнасці. Нобелеўская прэмія 1910.

Літ.:

Льоцци М. История физики: Пер. с итал. М., 1970.

т. 3, с. 421

ГАЗ

(франц. gaz ад грэч. chaos хаос),

агрэгатны стан рэчыва, у якім слаба звязаныя малекулярнымі сіламі часціцы рухаюцца свабодна і пры адсутнасці знешніх палёў раўнамерна запаўняюць увесь дадзены ім аб’ём. Газ, у якім энергію ўзаемадзеяння паміж часціцамі можна не ўлічваць, наз. ідэальным газам. Яго стан апісваецца Клапейрона—Мендзялеева ўраўненнем.

Рэальныя газы пры звычайных умовах мала адрозніваюцца ад ідэальнага, а пры памяншэнні ціску і павышэнні т-ры па ўласцівасцях набліжаюцца да яго; часцей іх стан апісваецца Ван-дэр-Ваальса ўраўненнем. Пры паніжэнні т-ры газы дасягаюць крытычнага стану, пры далейшым ахаладжэнні і павышэнні ціску адбываецца звадкаванне газаў. Калі рух часціц падпарадкоўваецца законам класічнай механікі, газ наз. нявыраджаным (рэальныя газы), а калі квантавыя ўласцівасці часцінак газа пераважаюць — выраджаным (электронны газ у металах пры тэмпературах, блізкіх да 0 К). Пры нізкіх т-рах газы добрыя дыэлектрыкі, але пры пэўных умовах могуць праводзіць эл. ток (гл. Электрычныя разрады ў газах). Мех. ўласцівасці газаў вывучаюцца ў газавай дынаміцы і аэрадынаміцы. Газы складаюць асн. масу атмасферы, пашыраны ў зямной кары, маюць вял. значэнне ў існаванні жывых арганізмаў (гл., напр., Дыханне, Газаабмен) і біягеахімічным кругавароце рэчываў, газы прыродныя гаручыя — кашт. сыравіна для хім. і газавай прам-сці, крыніца забеспячэння разнастайных бытавых, тэхн. і інш. патрэб гаспадаркі.

А.І.Болсун.

т. 4, с. 423

БЯЛКІ́,

пратэіны, прыродныя высокамалекулярныя арган. рэчывы, малекулы якіх складаюцца з астаткаў амінакіслот. Адзін з асн. хім. кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, гал. адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (структурныя бялкі), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з’яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (запасныя бялкі). Складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма (гл. Антыцелы, Імунаглабуліны, Таксіны), утварэння генет. апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (транспартныя бялкі), скарачэнняў мышцаў, перадачы нерв. імпульсаў і інш.; ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіял. працэсаў маюць бялкі.-гармоны. Сінтэзуюцца бялкі з неарган. рэчываў раслінамі і некат. бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя ўласныя бялкі, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых к-тах. Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкоў падзяляюцца на раслінныя, жывёльныя і бактэрыяльныя, паводле хім. саставу — на простыя (некан’югіраваныя) — пратэіны і складаныя (кан’югіраваныя) — пратэіды. Простыя складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды, складаныя — з простага бялку, злучанага з небялковым арган. ці неарган. кампанентам непептыднай прыроды, т.зв. прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць нуклеапратэіды, фосфапратэіды, глікапратэіды, металапратэіды, гемапратэіды, флавапратэіды, ліпапратэіды і інш. У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі. Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з’яўляецца іх важнейшай характарыстыкай, а таксама мерай харч. каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных буд. блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напр., адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.). Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялку выклікаюць т.зв. малекулярныя хваробы. Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў англ. біяхімік Ф.Сэнгер (1953). Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.

Агульны хім. састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): C—50—55, O—21—23, N—15—18, H—6—7,5, S—0,3—2,5, P—1—2, і інш. Малекулярная маса ад 5 тыс. да 10 млн. Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы. Па форме малекул адрозніваюць бялкі фібрылярныя (ніткападобныя) і глабулярныя (згорнутыя ў кампактную структуру сферычнай формы); па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачах, кіслотах і арган. растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды. Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і к-т). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш. Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці інш. груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз. Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы. Адрозніваюць 4 парадкі (узроўні) структуры бялкоў: першасную (лінейная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў у поліпептыдным ланцугу), другасную (прасторавая, найчасцей спіральная прасторавая канфігурацыя, якую прымае сам поліпептыдны ланцуг), трацічную (трохмерная канфігурацыя, якія ўзнікае ў выніку складвання або закручвання структур другаснага парадку ў больш кампактную глабулярную форму) і чацвярцічную (злучэнне некалькіх частак з трацічнай структурай у адну больш буйную комплексную праз некавалентныя сувязі). Найб. устойлівая першасная структура бялкоў, іншыя лёгка разбураюцца пры павышэнні т-ры, рэзкім змяненні pH асяроддзя і інш. уздзеяннях (дэнатурацыя бялкоў), што вядзе да страты асн. біял. уласцівасцяў. Фарміраванне прасторавай канфігурацыі малекул бялку вызначаецца наяўнасцю ў поліпептыдных ланцугах вадародных, дысульфідных, эфірных і салявых сувязяў, сіл Ван дэр Ваальса і інш. Уласцівасці бялкоў залежаць ад іх хім. будовы і прасторавай арганізацыі (канфармацыі). Наяўнасць некалькіх узроўняў арганізацыі Б. забяспечвае іх вял. разнастайнасць у прыродзе (напр., у клетках бактэрыі Escherichia coli каля 3000 розных бялкоў, у арганізме чалавека больш за 50 000). Кожны від арганізмаў мае ўласцівы толькі яму набор бялкоў, па якім ён можа быць індэнтыфікаваны. Органы і тканкі жывых арганізмаў маюць розную колькасць бялкоў (у % да сырой вагі); 6,5—8,5 у крыві, 7—9 у мозгу, 16—18 у сэрцы, 18—23 у мышцах, 10—20 у насенні злакаў, 20—40 у насенні бабовых, 1—3 у лісці большасці раслін. Па харч. каштоўнасці бялкі падзяляюць на паўнацэнныя (маюць усе амінакіслоты, неабходныя жывёльнаму арганізму для сінтэзу бялкоў сваіх тканак) і непаўнацэнныя (у складзе малекул няма некаторых амінакіслот). Сутачная патрэба дарослага чалавека ў бялках 100—120 г. Арганізм расходуе ўласныя бялкі, калі ў ежы іх менш за норму. Многія прыродныя бялкі і бялковыя ўтварэнні выкарыстоўваюць у прам-сці (напр., для вырабу скуры, шэрсці, натуральнага шоўку, казеіну, пластмасаў і інш.), медыцыне і ветэрынарыі (як лек. сродкі і біястымулятары, напр., інсулін пры цукр. дыябеце, сываратачны альбумін як заменнік крыві, гама-глабулін для прафілактыкі інфекц. захворванняў, бялкі-ферменты для лячэння парушэнняў абмену рэчываў, гідралізатары бялкоў для штучнага жыўлення). Для атрымання пажыўных і кармавых бялкоў выкарыстоўваюць мікрабіял. сінтэз. Вядуцца даследаванні па штучным сінтэзе бялковых малекул (штучна сінтэзаваны фермент рыбануклеаза і інш.). Бялкі — адзін з гал. аб’ектаў даследаванняў біяхіміі, імуналогіі і інш. раздзелаў біял. навукі.

Літ.:

Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ. М., 1987;

Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ. Т. 1—3. М., 1985;

Гершкович А.А. От структуры к синтезу белка. Киев, 1989;

Овчинников Ю.А. Химия жизни: Избр. тр. М., 1990.

У.М.Рашэтнікаў.

т. 3, с. 397