узаемадзеянне паміж малекуламі з насычанымі хім. сувязямі. Існаванне М.ў. ўпершыню ўлічыў Я.Д.Ван дэр Ваальс пры тлумачэнні ўласцівасцей рэальных газаў і вадкасцей (гл.Ван-дэр-Ваальса ўраўненне). Асобны выпадак М.ў. — вадародная сувязь.
Характар М.ў. залежыць ад адлегласці паміж малекуламі (r). Пры вялікіх r (r≫l, дзе l — лінейныя памеры малекул, што ўзаемадзейнічаюць) электронныя абалонкі малекул не перакрываюцца, паміж малекуламі пераважаюць сілы прыцягнення (далёкадзейныя сілы), якія маюць эл. прыроду. Далёкадзейныя сілы падзяляюць на арыентацыйныя (сілы ўзаемадзеяння паміж палярнымі малекуламі), індукцыйныя (паміж палярнымі і непалярнымі малекуламі), дысперсійныя (паміж любымі малекуламі). Пры малых r (r∼l), калі электронныя абалонкі малекул перакрываюцца, пераважаюць сілы адштурхоўвання, якія з’яўляюцца кароткадзейнымі сіламі. Энергія адштурхоўвання залежыць ад r так, як у выпадку абменнага ўзаемадзеяння, што прыводзіць да ўтварэння хім. сувязі. М.ў. звычайна апісваецца патэнцыяльнай энергіяй узаемадзеяння U(r) (патэнцыялам М.ў.), а сіла ўзаемадзеяння ƒ — функцыяй ƒ = −dU(r)/dr. Тэарэт. вызначэнне залежнасці U(r) ці эксперым. вымярэнне ƒ практычна немагчымыя з-за вельмі вял. колькасці малекул, што ўзаемадзейнічаюць, і малых значэнняў r. Звычайна залежнасць U(r) падбіраюць эмпірычна так, каб праведзеныя з яе дапамогай разлікі розных характарыстык рэчыва адпавядалі эксперым. даным. М.ў. вывучаюць рознымі фіз. метадамі, асн. з іх: метад малекулярных пучкоў і дыфракцыйныя метады. Пры даследаванні М.ў. усё часцей выкарыстоўваюць разліковыя метады квантавай хіміі.
Літ.:
Межмолекулярные взаимодействия: От двухатомных молекул до биополимеров: Пер. с англ.М., 1981.
Крывая залежнасці патэнцыяльнай энергіі U(r) міжмалекулярнага ўзаемадзеяння ад адлегласці r паміж малекуламі; r = σ — найменшая магчымая адлегласць паміж нерухомымі малекуламі; ε — глыбіня патэнцыяльнай ямы (вызначае энергію сувязі малекул).
Беларуская Энцыклапедыя (1996—2004, правапіс да 2008 г., часткова)
РАСТВО́РЫ,
гамагенныя сістэмы пераменнага саставу, утвораныя 2 ці большай колькасцю рэчываў (кампанентаў). Паводле агрэгатнага стану адрозніваюць газападобныя, ці газавыя сумесі (напр., паветра), вадкія і цвёрдыя (гл.Цвёрдыя растворы). Адносная колькасць кампанента ў Р. (гл.Растваральнасць) характарызуецца яго канцэнтрацыяй. Звычайна тэрмін «Р.» адносяць да вадкіх сістэм.
У вадкіх Р. адзін з кампанентаў наз.растваральнікам, астатнія — растворанымі рэчывамі. Растварэнне абумоўлена дыфузіяй і міжмалекулярным узаемадзеяннем. У Р. існуе блізкі парадак у адносным размеркаванні малекул (гл.Далёкі і блізкі парадак), але цеплавы рух малекул можа прыводзіць да флуктуацый шчыльнасці і канцэнтрацыі. Сувязь паміж малекуламі (іонамі) у Р. ажыццяўляецца за кошт Ван-дэр-Ваальса сіл і ў некаторых выпадках вадароднай сувязі. Пры хім. узаемадзеянні паміж малекуламі растворанага рэчыва і растваральніку магчыма ўтварэнне ўстойлівых комплексаў (гл.Сальватацыя). Уласцівасці рэальных Р. вызначаюцца характарам узаемадзеяння паміж малекуламі кампанентаў і адрозніваюцца ад уласцівасцей ідэальных Р., якія падпарадкоўваюцца Рауля законам.
Паводле наяўнасці або адсутнасці электралітычнай дысацыяцыі малекул раствораных рэчываў Р. падзелены на 2 асн. класы — Р. электралітаў і Р. неэлектралітаў. У асобны клас вылучаны Р. высокамалекулярных злучэнняў, якія паводле ўласцівасцей істотна адрозніваюцца ад Р. інш. рэчываў, што абумоўлена значным адрозненнем памераў малекул растворанага рэчыва і растваральніку. Класіфікуюць Р. і паводле інш. прыкмет, напр., паводле прыроды растваральніку (Р. водныя і няводныя), значэння вадароднага паказчыка (кіслыя, нейтральныя, шчолачныя Р.). Водныя Р. адыгрываюць выключную ролю ў біял. працэсах. Выкарыстоўваюць Р. солей, кіслот і асноў у гідраметалургіі, няводныя Р. — у вытв-сці палімераў, фарбавальнікаў і інш.
Літ.:
Шахпаронов М.И. Введение в современную теорию растворов. М., 1976;
Герасимов Я.И., Гейдерих В.А. Термодинамика растворов. М., 1980;
Пригожин И.Р. Молекулярная теория растворов: Пер. с англ.М., 1990.
Беларуская Энцыклапедыя (1996—2004, правапіс да 2008 г., часткова)
БЯЛКІ́, пратэіны,
прыродныя высокамалекулярныя арган. рэчывы, малекулы якіх складаюцца з астаткаў амінакіслот. Адзін з асн.хім. кампанентаў абмену рэчываў і энергіі жывых арганізмаў. Абумоўліваюць іх будову, гал. адзнакі, функцыі, разнастайнасць і адаптацыйныя магчымасці, удзельнічаюць ва ўтварэнні клетак, тканак і органаў (структурныя бялкі), у рэгуляцыі абмену рэчываў (гармоны), з’яўляюцца запасным пажыўным рэчывам (запасныя бялкі). Складаюць матэрыяльную аснову амаль усіх жыццёвых працэсаў: росту, стрававання, размнажэння, ахоўных функцый арганізма (гл.Антыцелы, Імунаглабуліны, Таксіны), утварэння генет. апарату і перадачы спадчынных прыкмет (нуклеапратэіды), пераносу ў арганізме рэчываў (транспартныя бялкі), скарачэнняў мышцаў, перадачы нерв. імпульсаў і інш.; ферменты бялковай прыроды выконваюць у арганізме спецыфічныя каталітычныя функцыі, выключна важнае значэнне ў рэгуляцыі фізіял. працэсаў маюць бялкі.-гармоны. Сінтэзуюцца бялкі з неарган. рэчываў раслінамі і некат. бактэрыямі. Жывёлы і чалавек атрымліваюць гатовыя бялкі з ежы. З прадуктаў іх расшчаплення (пептыдаў і амінакіслот) у арганізме сінтэзуюцца спецыфічныя ўласныя бялкі, дзе яны няспынна разбураюцца і замяняюцца зноў сінтэзаванымі. Біясінтэз бялкоў ажыццяўляецца па матрычным прынцыпе з удзелам ДНК, РНК, пераважна ў рыбасомах клетак і інш. Паслядоўнасць амінакіслот у бялках адлюстроўвае паслядоўнасць нуклеатыдаў у нуклеінавых к-тах. Паводле паходжання і крыніц атрымання бялкоў падзяляюцца на раслінныя, жывёльныя і бактэрыяльныя, паводле хім. саставу — на простыя (некан’югіраваныя) — пратэіны і складаныя (кан’югіраваныя) — пратэіды. Простыя складаюцца з астаткаў амінакіслот, што злучаны паміж сабою пептыднай сувяззю (—NH—CO) у доўгія ланцугі — поліпептыды, складаныя — з простага бялку, злучанага з небялковым арган. ці неарган. кампанентам непептыднай прыроды, т.зв.прастэтычнай групай, далучанай да поліпептыднай часткі. Сярод складаных бялкоў паводле тыпу прастэтычнай групы вылучаюць нуклеапратэіды, фосфапратэіды, глікапратэіды, металапратэіды, гемапратэіды, флавапратэіды, ліпапратэіды і інш. У састаў бялкоў уваходзіць ад 50 да 6000 і больш астаткаў 20 амінакіслот, што ўтвараюць складаныя поліпептыдныя ланцугі. Амінакіслотны састаў розных бялкоў неаднолькавы і з’яўляецца іх важнейшай характарыстыкай, а таксама мерай харч. каштоўнасці. Паслядоўнасць амінакіслот у кожным бялку вызначаецца паслядоўнасцю монануклеатыдных буд. блокаў у асобных адрэзках малекулы ДНК. Вядома амінакіслотная паслядоўнасць некалькіх соцень бялкоў (напр., адрэнакортыкатропнага гармону чалавека, рыбануклеазы, цытахромаў, гемаглабіну і інш.). Парушэнні амінакіслотнай паслядоўнасці ў малекуле бялку выклікаюць т.зв.малекулярныя хваробы. Амінакіслотную паслядоўнасць поліпептыднага ланцуга для малекулы гармону інсуліну ўстанавіў англ. біяхімік Ф.Сэнгер (1953). Звесткі пра колькасць адрозненняў у амінакіслотных паслядоўнасцях гамалагічных бялкоў, узятых з розных відаў арганізмаў, выкарыстоўваюць пры складанні эвалюцыйных картаў, якія адлюстроўваюць паслядоўныя этапы ўзнікнення і развіцця пэўных відаў арганізмаў у працэсе эвалюцыі.
Агульны хім. састаў бялкоў (у % у пераліку на сухое рэчыва): C — 50—55, O — 21—23, N — 15—18, H — 6—7,5, S — 0,3—2,5, P — 1—2, і інш. Малекулярная маса ад 5 тыс. да 10 млн. Большасць бялкоў раствараецца ў вадзе і ўтварае малекулярныя растворы. Па форме малекул адрозніваюць бялкі фібрылярныя (ніткападобныя) і глабулярныя (згорнутыя ў кампактную структуру сферычнай формы); па растваральнасці ў вадзе, растворах нейтральных соляў, шчолачах, кіслотах і арган. растваральніках вылучаюць альбуміны, гістоны, глабуліны, глютэліны, праламіны, пратаміны і пратэіноіды. Бялкі маюць кіслыя карбаксільныя і амінныя групы, таму ў растворах яны амфатэрныя (маюць уласцівасці асноў і к-т). Пры гідролізе яны распадаюцца да амінакіслот; пад уплывам розных фактараў здольныя да дэнатурацыі і каагуляцыі, уступаюць у рэакцыі акіслення, аднаўлення, нітравання і інш. Пры пэўных значэннях pH у растворах бялкоў пераважае дысацыяцыя тых ці інш. груп, што надае ім адпаведны зарад і выклікае рух у электрычным полі — электрафарэз. Структура бялкоў характарызуецца амінакіслотным саставам, парадкам чаргавання амінакіслотных астаткаў у поліпептыдных ланцугах, іх даўжынёй і размеркаваннем у прасторы. Адрозніваюць 4 парадкі (узроўні) структуры бялкоў: першасную (лінейная паслядоўнасць амінакіслотных астаткаў у поліпептыдным ланцугу), другасную (прасторавая, найчасцей спіральная прасторавая канфігурацыя, якую прымае сам поліпептыдны ланцуг), трацічную (трохмерная канфігурацыя, якія ўзнікае ў выніку складвання або закручвання структур другаснага парадку ў больш кампактную глабулярную форму) і чацвярцічную (злучэнне некалькіх частак з трацічнай структурай у адну больш буйную комплексную праз некавалентныя сувязі). Найб. устойлівая першасная структура бялкоў, іншыя лёгка разбураюцца пры павышэнні т-ры, рэзкім змяненні pH асяроддзя і інш. уздзеяннях (дэнатурацыя бялкоў), што вядзе да страты асн.біял. уласцівасцяў. Фарміраванне прасторавай канфігурацыі малекул бялку вызначаецца наяўнасцю ў поліпептыдных ланцугах вадародных, дысульфідных, эфірных і салявых сувязяў, сіл Ван дэр Ваальса і інш. Уласцівасці бялкоў залежаць ад іх хім. будовы і прасторавай арганізацыі (канфармацыі). Наяўнасць некалькіх узроўняў арганізацыі Б. забяспечвае іх вял. разнастайнасць у прыродзе (напр., у клетках бактэрыі Escherichia coli каля 3000 розных бялкоў, у арганізме чалавека больш за 50 000). Кожны від арганізмаў мае ўласцівы толькі яму набор бялкоў, па якім ён можа быць індэнтыфікаваны. Органы і тканкі жывых арганізмаў маюць розную колькасць бялкоў (у % да сырой вагі); 6,5—8,5 у крыві, 7—9 у мозгу, 16—18 у сэрцы, 18—23 у мышцах, 10—20 у насенні злакаў, 20—40 у насенні бабовых, 1—3 у лісці большасці раслін. Па харч. каштоўнасці бялкі падзяляюць на паўнацэнныя (маюць усе амінакіслоты, неабходныя жывёльнаму арганізму для сінтэзу бялкоў сваіх тканак) і непаўнацэнныя (у складзе малекул няма некаторых амінакіслот). Сутачная патрэба дарослага чалавека ў бялках 100—120 г. Арганізм расходуе ўласныя бялкі, калі ў ежы іх менш за норму. Многія прыродныя бялкі і бялковыя ўтварэнні выкарыстоўваюць у прам-сці (напр., для вырабу скуры, шэрсці, натуральнага шоўку, казеіну, пластмасаў і інш.), медыцыне і ветэрынарыі (як лек. сродкі і біястымулятары, напр., інсулін пры цукр. дыябеце, сываратачны альбумін як заменнік крыві, гама-глабулін для прафілактыкі інфекц. захворванняў, бялкі-ферменты для лячэння парушэнняў абмену рэчываў, гідралізатары бялкоў для штучнага жыўлення). Для атрымання пажыўных і кармавых бялкоў выкарыстоўваюць мікрабіял. сінтэз. Вядуцца даследаванні па штучным сінтэзе бялковых малекул (штучна сінтэзаваны фермент рыбануклеаза і інш.). Бялкі — адзін з гал. аб’ектаў даследаванняў біяхіміі, імуналогіі і інш. раздзелаў біял. навукі.
Літ.:
Бохински Р. Современные воззрения в биохимии: Пер. с англ.М., 1987;
Ленинджер А. Основы биохимии: Пер. с англ.Т. 1—3. М., 1985;
Гершкович А.А. От структуры к синтезу белка. Киев, 1989;
Овчинников Ю.А. Химия жизни: Избр. тр.М., 1990.
У.М.Рашэтнікаў.
Да арт.Бялкі. Малекула бялку міяглабіну: 1 — агульны выгляд; 2 — структурная схема.
